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A propos des mécanismes de l'apoptose dans une cellule

A propos des mécanismes de l'apoptose dans une cellule



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Les mécanismes d'apoptose dans une cellule sont comme une sorte de « mécanisme d'autodestruction » : est-ce correct ?

Comme pour tout type de système complexe avec diverses fonctions nécessaires, s'il dispose d'un ensemble de mécanismes d'autodestruction pour « arrêter » l'ensemble du système, il faudrait une sorte de « programmation interne » qui peut en quelque sorte « cibler » chacun des fonctions nécessaires du système et 'perturbent' chacune d'elles simultanément ou dans un certain 'ordre'.

En d'autres termes, un système d'autodestruction pour être efficace devrait être capable de « cibler » chaque fonction nécessaire du système. Et si un système biologique a une mutation ou un ensemble de mutations qui « déforment » certaines parties du système, alors les mécanismes d'autodestruction pourraient ne pas être en mesure de « cibler » toutes les fonctions.

Alors peut-être que la mutation cellulaire rend "automatiquement" difficile ou impossible le fonctionnement des mécanismes d'autodestruction. Est-ce possible??


Pas du tout. Pour s'autodétruire, vous n'avez pas besoin de désactiver toutes les fonctions nécessaires, il vous suffit d'en désactiver une. C'est pourquoi les fonctions sont dites "essentielles". Pour prendre un exemple très simple, dans chaque film que vous avez vu où l'autodestruction a été activée, ce mécanisme d'autodestruction était presque certainement une bombe qui a fait exploser le vaisseau/l'installation/la planète ou quoi que ce soit d'autre. L'autodestruction ne s'est pas contentée de désactiver des processus individuels, elle a simplement activé une bombe et détruit tout.

L'apoptose est assez similaire. Bien qu'il existe de nombreux processus essentiels dans une cellule dont la défaillance peut activer l'apoptose, le mécanisme de l'apoptose lui-même implique généralement la destruction directe (lyse) de la cellule. En termes simples, la cellule se digère elle-même, décomposant ses divers éléments constitutifs et, enfin, détruisant la membrane cellulaire et décomposant la cellule elle-même. Pour un résumé voir cette page Wikipedia ou ici.

En bref, lorsque l'apoptose est déclenchée, la cascade de caspases est initialisée, ce qui entraîne la dégradation de diverses protéines dans la cellule et, enfin, la lyse cellulaire. C'est vraiment analogue à la mise en place de la bombe qui détruit l'installation des méchants.


Différence entre l'autophagie et l'apoptose

L'autophagie et l'apoptose sont des processus d'autodégradation se produisant naturellement à l'intérieur de la cellule, équilibrant le fonctionnement des organismes multicellulaires au cours de leur vie. L'autophagie aide la cellule à survivre dans des conditions stressantes telles qu'une carence en nutriments. L'apoptose provoque mort cellulaire en raison d'un processus physiologique ou pathologique. Les différence principale entre l'autophagie et l'apoptose est que l'apoptose est un suicide cellulaire prédéfini, où la cellule se détruit activement, maintenant un bon fonctionnement dans le corps, tandis que l'autophagie est un processus d'auto-dégradation de ses propres composants, équilibrant les sources d'énergie au cours du développement.


L'apoptose comme mécanisme d'homéostasie et de suppression des cellules T-régulatrices

La mort cellulaire induite par l'activation est un mécanisme général de l'homéostasie immunitaire par régulation négative de l'expansion clonale des cellules immunitaires activées. Ce mécanisme est impliqué dans le maintien de l'auto-tolérance et de la tolérance à la greffe par la polarisation des réponses immunitaires. L'interaction Fas/Fas-ligand est un exécuteur commun majeur de l'apoptose dans les lymphocytes, avec un double rôle dans la fonction des cellules T régulatrices (Treg) : l'homéostasie des cellules Treg et la suppression à médiation cellulaire Treg. La sensibilité à l'apoptose et les schémas de mort des cellules Treg sont de la plus haute importance dans l'homéostasie immunitaire qui affecte l'équilibre entre les forces cytolytiques et suppressives dans l'activation et la fin de l'activité immunitaire. Les cellules Treg innées (naturelles) naïves présentent des sensibilités variables à l'apoptose, liées à leurs taux de renouvellement dans les tissus dans des conditions d'équilibre. Après activation, les cellules Treg sont moins sensibles à l'apoptose que les sous-ensembles effecteurs cytotoxiques. Leur susceptibilité à l'apoptose est influencée par les cytokines présentes dans l'environnement inflammatoire (principalement l'interleukine-2), le mode de stimulation antigénique et les taux de prolifération. Ici, nous tentons de résoudre certaines controverses entourant la sensibilité des cellules Treg à l'apoptose dans diverses conditions expérimentales, afin de délimiter la fonction de la mort cellulaire dans la régulation de l'immunité.


MÉCANISMES DE L'APOPTOSE PAR LA BIOLOGIE STRUCTURELLE

RésuméL'apoptose joue un rôle central dans le développement et l'homéostasie des métazoaires. La recherche au cours des deux dernières décennies a conduit à l'identification de centaines de gènes qui régissent l'initiation, l'exécution et la régulation de l'apoptose. Une focalisation antérieure sur la caractérisation génétique et biologique cellulaire a maintenant été complétée par une enquête biochimique et structurelle systématique, donnant lieu à un niveau de clarté sans précédent dans de nombreux aspects de l'apoptose. Dans cette revue, nous nous concentrons sur les mécanismes moléculaires de l'apoptose en synthétisant les informations biochimiques et structurelles disponibles. Nous discutons des mécanismes de liaison du ligand aux récepteurs de la mort, des actions de la famille de protéines Bcl-2 et de l'activation, de l'inhibition et de la suppression de l'inhibition des caspases. Bien que l'accent soit mis sur les voies des mammifères, une analyse comparative est appliquée aux informations mécanistiques connexes dans Drosophile et Caenorhabditis elegans.


Relation entre l'apoptose cellulaire et les maladies

L'apoptose cellulaire étant l'une des actions fondamentales de notre survie, elle peut être liée à un nombre incalculable de maladies. C'est parce que le processus d'apoptose fonctionne dans un équilibre très compliqué et est essentiellement séquentiel. Chaque partie de la séquence doit fonctionner correctement pour que la mort cellulaire soit efficace et sûre. Certaines cellules, comme les cellules cancéreuses cancérigènes, peuvent perturber cette séquence. Cela peut endommager les cellules. Si la séquence est perturbée, une cellule qui a été programmée pour mourir vivra et transmettra sa génétique défectueuse à d'autres cellules. À son tour, cela peut conduire au développement du cancer (métastases). Dans certains types de cancers, des thérapies chimiques et des radiothérapies sont utilisées pour induire la processus d'apoptose cellulaire.

Ce n'est pas seulement un manque d'apoptose qui peut être dommageable pour l'homme. Trop d'apoptose peut entraîner apoptose hyperactive. Cela conduit à la mort d'un trop grand nombre de cellules et est lié à de nombreuses affections neurologiques. En effet, l'augmentation de la mort cellulaire détruit les cellules du cerveau, ce qui est courant dans les maladies dégénératives de Parkinson et d'Alzheimer. Le VIH est un virus qui peut déclencher une hyperapoptose et entraîner une diminution de l'immunité.

D'autres virus peuvent avoir un effet sur l'apoptose. Ils le font par divers mécanismes tels que la liaison aux récepteurs ou en exprimant les protéines de la surface cellulaire qui la protègent des maladies. Comme vous l'avez probablement compris, il s'agit d'un processus compliqué qui est dans un équilibre délicat. C'est pourquoi nous avons besoin de savoir ce qu'est l'apoptose ? L'affecter pour tenter d'arrêter la propagation des maladies est un processus tout aussi compliqué. C'est pourquoi les progrès que nous avons accomplis pour le faire ont été incroyablement incroyables. Espérons que des améliorations plus incroyables se produiront à mesure que les scientifiques et les biologistes moléculaires comprendront mieux des processus tels que l'apoptose.

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Voie extrinsèque de l'apoptose (Mécanisme moléculaire de l'apoptose, partie 2)

Dans la voie extrinsèque de l'apoptose, le signal induisant la mort pour la mort cellulaire programmée est déclenché par un stimulus externe. Pour recevoir un tel signal externe induisant la mort, la cellule possède des récepteurs membranaires plasmiques spécifiques à chaque stimulus et donc la signalisation extrinsèque de l'apoptose est également connue sous le nom de Voie de mort cellulaire programmée médiée par le récepteur.

Les stimuli externes pour l'apoptose dans la plupart des cas seront une cytokine. La cytokine la plus étudiée pour induire la voie extrinsèque de l'apoptose est une protéine messagère extracellulaire appelée Facteur de nécrose tumorale (TNF). Le TNF est ainsi nommé car il a été découvert pour la première fois comme un facteur protéique qui induit la mort cellulaire dans les cellules cancéreuses. La cytokine TNF est produite par les cellules du système immunitaire en réponse aux conditions défavorables. Les conditions défavorables qui peuvent inciter les cellules immunitaires à produire du TNF sont :

Ø Introduction de toxines virales

Ø Exposition à température élevée

Ø Exposition à d'autres substances toxiques

Le mécanisme de signalisation détaillé de la voie extrinsèque de l'apoptose médiée par le TNF est résumé ci-dessous :

Ø Le TNF se lie d'abord à son récepteur appelé TNFR1 (Tumor Necrosis Factor Receptor-1) présent sur la membrane plasmique.

Ø TNFR1 est un membre des protéines de la famille des récepteurs de mort qui activent le processus de mort cellulaire apoptotique dans les cellules eucaryotes.

Ø TNFR1 est un récepteur transmembranaire avec un domaine externe de liaison au ligand et un domaine cytosolique.

Ø Le TNRF1 dans la membrane plasmique se présente sous la forme d'un trimère pré-assemblé.

Ø Le domaine cytosolique de chaque sous-unité TNFR1 contient un segment d'environ 70 acides aminés appelé « domaine de la mort ».

Ø La liaison du TNF au récepteur TNFR1 provoque un changement conformationnel dans le domaine de la mort.

Ø Ce changement de conformation dans le « domaine de la mort » provoque le recrutement de nombreux facteurs de protéines adaptatrices liés à l'apoptose.

Ø Au domaine de la mort activée, deux protéines adaptatrices cytosoliques (TRADD et FADD) et des résidus Pro-caspase-8 sont liés pour former un complexe multiprotéique.

Ø Le domaine de mort cytosolique de TNFR1, TRADD et FADD interagissent entre eux par des régions homologues présentes sur chaque protéine.

Ø La pro-caspase-8 et le FADD possèdent une région homologue appelée « domaine effecteur de la mort ».

Ø Les domaines effecteurs de mort de la pro-caspase-8 et du FADD interagissent les uns avec les autres.

Ø En raison de ces interactions, les deux molécules de Pro-caspase-8 se clivent pour générer une caspase-8 active.

Ø Une seule caspase-8 active contient quatre segments polypeptidiques dérivés de deux pro-caspases.

Ø La caspase-8 activée est une caspase initiatrice dans la voie extrinsèque de l'apoptose, elles activent les caspases en aval

Ø Les caspases en aval sont appelées caspases bourreaux (caspase-3) qui réalisent le processus d'autodestruction (apoptose) de la cellule.

Une autre voie extrinsèque couramment observée de l'apoptose chez l'homme est celle des lymphocytes tueurs via le ligand Fas et la protéine Fas par le mécanisme indiqué ci-dessous :

Ø Les lymphocytes tueurs peuvent induire l'apoptose en produisant une protéine appelée ligand Fas.

Ø Le ligand Fas se lie à son récepteur appelé Fas sur la membrane plasmique de la cellule cible.

Ø Semblable au domaine de mort de TNFR1, la protéine Fas peut recruter des protéines adaptatrices intracellulaires qui peuvent agréger des molécules de Pro-caspase-8.

Ø Les molécules pro-caspase-8 sont ensuite activées en caspase 8 et qui à son tour peuvent activer la caspase exécutrice en aval (caspase-3) pour induire l'apoptose.


L'encyclopédie du projet Embryo

La limite de Hayflick est un concept qui permet d'expliquer les mécanismes du vieillissement cellulaire. Le concept stipule qu'une cellule humaine normale ne peut se répliquer et se diviser que quarante à soixante fois avant qu'elle ne puisse plus se diviser et se décomposera par mort cellulaire programmée ou apoptose. Le concept de la limite de Hayflick a révisé la théorie antérieure d'Alexis Carrel, qui affirmait que les cellules peuvent se répliquer à l'infini. Leonard Hayflick a développé le concept au Wistar Institute à Philadelphie, Pennsylvanie, en 1965. Dans son livre de 1974 Mutagenèse intrinsèque, Frank Macfarlane Burnet a nommé le concept d'après Hayflick. Le concept de la limite Hayflick a aidé les scientifiques à étudier les effets du vieillissement cellulaire sur les populations humaines, du développement embryonnaire à la mort, y compris la découverte des effets du raccourcissement des séquences répétitives d'ADN, appelées télomères, aux extrémités des chromosomes. Elizabeth Blackburn, Jack Szostak et Carol Greider ont reçu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 2009 pour leurs travaux sur les structures génétiques liées à la limite de Hayflick.

Carrel, un chirurgien du début du XXe siècle en France travaillant sur des cultures de tissu cardiaque de poussin, a fait valoir que les cellules peuvent se répliquer à l'infini. Carrel a affirmé qu'il avait pu reproduire ces cellules cardiaques en culture pendant plus de vingt ans. Ses expériences sur le tissu cardiaque de poussin ont soutenu la théorie de la réplication infinie. Les scientifiques ont essayé de reproduire le travail de Carrel à plusieurs reprises, mais ces expériences répétées n'ont jamais confirmé les découvertes de Carrel.

Hayflick a travaillé pour le Wistar Institute en 1961 où il a observé que les cellules humaines ne se répliquent pas à l'infini. Hayflick et Paul Moorhead ont décrit le phénomène dans un article intitulé "La culture en série de souches de cellules diploïdes humaines". Le travail de Hayflick à l'Institut Wistar était de fournir des cultures cellulaires aux scientifiques qui menaient des expériences à l'Institut, mais Hayflick a poursuivi ses propres recherches sur les effets des virus dans les cellules. En 1965, Hayflick a détaillé davantage le concept de la limite de Hayflick dans les cellules dans un article intitulé "The limited in vitro durée de vie des souches de cellules diploïdes humaines."

Dans cet article, Hayflick a conclu qu'une cellule ne pouvait terminer la mitose, ou la duplication et la division cellulaires, que quarante à soixante fois avant de subir l'apoptose et la mort subséquente. La conclusion était valable pour de nombreux types de cellules, qu'il s'agisse de cellules adultes ou de cellules fœtales. Hayflick a émis l'hypothèse que la capacité de réplication limitée de la cellule était liée au vieillissement dans les cellules et, par conséquent, au vieillissement humain.

La publication des expériences de Hayflick a infirmé la théorie de Carrel sur la réplication cellulaire indéfinie. Certains, comme Harry Rubin à l'Université de Californie à Berkeley à Berkeley, Californie, ont fait valoir dans les années 1990 que la limite Hayflick ne concernait que les cellules endommagées. Rubin a suggéré que les dommages cellulaires pourraient résulter du fait que les cellules se trouvent dans un environnement différent de leur environnement d'origine dans le corps, ou lorsque les chercheurs ont soumis les cellules à des pratiques de laboratoire.

Indépendamment de la critique, d'autres scientifiques ont utilisé la théorie de Hayflick pour étayer d'autres études sur le vieillissement cellulaire, en particulier avec la recherche sur les télomères, qui sont des séquences répétitives d'ADN aux extrémités des chromosomes. Les télomères empêchent le chromosome de se replier sur lui-même et diminuent les mutations dans l'ADN. En 1973, Alexey Olovnikov, en Russie, a appliqué les théories de la mort cellulaire de Hayflick à ses études sur les extrémités des chromosomes qui ne se sont pas reproduits pendant la mitose. Il a dit que le processus de division cellulaire se termine une fois que la cellule ne peut pas reproduire les extrémités de leurs chromosomes.

Bien qu'Olovnikov ait appliqué la théorie de Hayflick à ses expériences, Olovnikov n'a pas nommé la théorie de Hayflick. Un an plus tard, en 1974, Burnet a inventé le terme Hayflick Limit dans son travail, Mutagenèse intrinsèque. Les travaux de Burnet se sont concentrés sur l'affirmation selon laquelle l'âge était intrinsèque aux cellules de chaque espèce et qu'elles suivaient la limite de Hayflick, établissant ainsi un âge programmé dans lequel un organisme mourrait. Elizabeth H. Blackburn de l'Université de Californie à San Francisco à San Francisco, Californie, et Jack W. Szostak de la Harvard Medical School à Boston, Massachusetts, ont également appliqué la théorie du vieillissement cellulaire de Hayflick à leurs recherches sur les structures des télomères en 1982, lorsque ils ont cloné et isolé des télomères. En 1989, Greider et Blackburn ont approfondi la théorie du vieillissement cellulaire pour découvrir l'enzyme qui réplique les télomères, appelée télomérase. Greider et Blackburn ont découvert que la présence de télomérase aide les cellules à échapper à la mort cellulaire programmée.

Avec des théories sur les mécanismes biologiques du vieillissement, les scientifiques s'attendaient à ce qu'ils puissent créer un remède contre le vieillissement. Hayflick a aidé à fonder le National Institute on Aging à Bethesda, Maryland, en 1974, une branche des National Institutes of Health aux États-Unis. En 1982, Hayflick est également devenu président de la Gerontological Society of America, fondée en 1945 à New York, New York. Le rôle de Hayflick a aidé à diffuser la théorie de la limite de Hayflick et à contrer davantage la théorie de l'immortalité cellulaire établie par Carrel.

En 2009, Blackburn et Szostak ont ​​reçu le prix Nobel de physiologie ou médecine pour leurs travaux sur la télomérase, dans lesquels la limite de Hayflick a joué un rôle essentiel.


Qu'est-ce que l'apoptose

L'apoptose est une la mort cellulaire programmée (PCD), qui est un mécanisme régulier et contrôlé de la croissance et du développement d'un organisme. On l'appelle aussi comme suicide cellulaire dans ce processus, la cellule elle-même participe à sa mort. L'apoptose permet le maintien de l'équilibre de la multiplication cellulaire. Cela signifie que chaque cellule du corps a une vie propre. L'exemple courant est celui des globules rouges, qui ne vivent que 120 jours et se détruisent à l'intérieur du corps par apoptose.

L'apoptose se produit par des changements morphologiques bien définis et conséquents. La cellule rétrécit en séchant, se condense et se fragmente finalement. La condensation de la chromatine dans le noyau est une caractéristique de l'apoptose. De petites vésicules liées à la membrane appelées corps apoptotiques se forment, contenant le contenu des cellules. Ainsi lors de l'apoptose, aucune libération du contenu de la cellule dans le milieu extracellulaire n'est observée, sans générer de réponse inflammatoire. En revanche, la mort cellulaire répondant aux dommages tissulaires dans la nécrose présente des changements morphologiques distincts par rapport à l'apoptose.

Figure 1 : Modifications structurelles au cours de l'apoptose par rapport à la nécrose


Biographies des orateurs

Saul Rosenberg, Ph.D.

Laboratoires Abbott
Parc Abbott, Illinois

Le Dr Saul H. Rosenberg a reçu son B.S. diplôme du Massachusetts Institute of Technology à Boston en 1979, puis a déménagé à l'Université de Californie à Berkeley où il a obtenu un doctorat. diplôme en chimie organique dans les laboratoires du professeur Henry Rapoport. En 1984, il rejoint les Laboratoires Abbott et débute sa carrière dans le domaine de la recherche cardiovasculaire où il découvre l'inhibiteur de la rénine zankiren. Il s'est par la suite tourné vers le domaine de la recherche sur le cancer et détient actuellement le titre de directeur principal chez Abbott. À ce titre, il a supervisé l'avancement de 10 composés au statut de candidat clinique, dont l'inhibiteur de la famille Bcl-2 ABT-263 et l'inhibiteur de PARP veliparib. Il est l'auteur de plus de 120 publications, est l'inventeur de 25 brevets américains et a été invité à prendre la parole dans de nombreux lieux. Ses efforts de recherche actuels sont axés sur les domaines de l'apoptose et de la régulation du cycle cellulaire.

John Abrams, Ph.D.

Centre médical du sud-ouest de l'Université du Texas
Dallas, Texas

Le Dr Abrams a terminé son doctorat. à l'Université de Stanford en Californie après avoir obtenu son diplôme de premier cycle à l'Université Cornell à Ithaca, New York. Il a rejoint le Southwestern Medical Center de l'Université du Texas en 1994 en tant que professeur adjoint au département de biologie cellulaire, devenant professeur agrégé en 2000 et directeur du programme d'études supérieures en génétique et développement en 2004. Le Dr Abrams a été professeur de biologie cellulaire. depuis 2006, ses recherches examinent les réseaux moléculaires in vivo impliqués dans la régulation de la mort cellulaire et explorent les déterminants de l'organisation de la chromatine, en utilisant la drosophile comme système modèle. Le Dr Abrams est boursier de la Fondation Ellison et membre de la Faculté des 1000. Son dossier de publication comprend des chapitres de livres invités et de nombreuses revues internationales à comité de lecture, il détient également trois brevets.

Joseph T. Opferman, Ph.D.

Hôpital de recherche pour enfants St. Jude
Memphis, TN

Le Dr Joseph Opferman a obtenu son B.S. à l'Université de Notre Dame et son doctorat. en immunologie à l'Université de Chicago. Il est resté à Chicago pour faire sa formation postdoctorale en immunologie et développement cellulaires avant de passer à la Harvard Medical School pour devenir stagiaire postdoctoral dans le laboratoire de Stanley Korsmeyer. Le Dr Opferman est actuellement professeur adjoint auxiliaire en sciences moléculaires au Centre des sciences de la santé de l'Université du Tennessee et professeur adjoint au St. Jude Children's Research Hospital dans le département de biochimie. Ses intérêts de recherche comprennent l'étude du développement et de la régulation du système immunitaire, y compris les voies apoptotiques et hématopoïétiques, et la signalisation des facteurs de croissance dans la régulation de l'homéostasie.

Sean Sanders, Ph.D.

Science/AAAS
Washington DC

Le Dr Sanders a fait sa formation de premier cycle à l'Université du Cap, en Afrique du Sud, et son doctorat. à l'Université de Cambridge, Royaume-Uni, avec le soutien du Wellcome Trust. Après une formation postdoctorale aux National Institutes of Health et à l'Université de Georgetown, le Dr Sanders a rejoint TranXenoGen, une start-up de biotechnologie du Massachusetts travaillant sur la transgénique aviaire. Poursuivant sa passion parallèle pour l'écriture et l'édition, le Dr Sanders a rejoint BioTechniques en tant qu'éditeur, avant de rejoindre Science/AAAS en 2006. Actuellement, le Dr Sanders est directeur et rédacteur en chef de Custom Publishing pour la revue Science et directeur de programme pour la sensibilisation.


Labi, V., et Erlacher, M. (2015) Comment la mort cellulaire façonne le cancer, Dis. de la mort cellulaire, 6, e1675.

Galluzzi, L., Vitale, I., Abrams, JM, Alnemri, ES, Baehrecke, EH, Blagosklonny, MV, Dawson, TM, Dawson, VL, El-Deiry, WS, Fulda, S., Gottlieb, E., Green, DR, Hengartner, MO, Kepp, O., Knight, RA, Kumar, S., Lipton, SA, Lu, X., Madeo, F., Malorni, W., Mehlen, P., Nunez, G. , Peter, ME, Piacentini, M., Rubinsztein, DC, Shi, Y., Simon, HU, Vandenabeele, P., White, E., Yuan, J., Zhivotovsky, B., Melino, G. et Kroemer , G. (2012) Définitions moléculaires des sous-programmes de mort cellulaire : recommandations du Comité de la nomenclature sur la mort cellulaire 2012, La mort cellulaire diffère., 19, 107120.

Eckhart, L., Lippens, S., Tschachler, E., et Declercq, W. (2013) Cell death by cornification, Biochim. Biophys. Acta, 1833, 3471–3480.

Lang, E. et Lang, F. (2015) Déclencheurs, inhibiteurs, mécanismes et signification de l'éryptose : la mort érythrocytaire suicidaire, Biomed. Rés. Int., doi : 10.1155/2015/513518.

Gilbertson, R. J. (2014) Conduire un glioblastome à boire, Cellule, 157, 289–290.

Castedo, M., Perfettini, J. L., Roumier, T., Andreau, K., Medema, R. et Kroemer, G. (2004) Cell death by mitotic catastrophe : a Molecular definition, Oncogène, 23, 825837.

Roninson, I. B., Broude, E. V. et Chang, B. D. (2001) Si ce n'est pas l'apoptose, alors quoi ? Sénescence induite par le traitement et catastrophe mitotique dans les cellules tumorales, Résistance aux drogues. Mise à jour, 4, 303–313.

Nigg, E. A. (2002) Aberrations des centrosomes : cause ou conséquence de la progression du cancer ? Nat. Rév. Cancer, 2, 815825.

Edinger, A. L. et Thompson, C. B. (2004) Death by design: apoptosis, nécrose and autophagy, Cour. Avis. Cell Biol., 16, 663–669.

Bras, M., Queenan, B. et Susin, S. A. (2005) Mort cellulaire programmée via les mitochondries : différents modes de mort, Biochimie (Moscou), 70, 231–239.

Kroemer, G., Tolkovsky, A. M. et Zakeri, Z. (2008) Elan vital, elan letal : une vie mais plusieurs morts, La mort cellulaire diffère., 15, 1089–1090.

Nakagawa, T. et Yuan, J. (2000) Discussion croisée entre deux familles de protéases à cystéine. Activation de la caspase-12 par la calpaïne en apoptose, J. Cell Biol., 150, 887–894.

Rosati, E., Sabatini, R., Rampino, G., De Falco, F., Di Ianni, M., Falzetti, F., Fettucciari, K., Bartoli, A., Screpanti, I. et Marconi, P. (2010) Nouvelles cibles pour l'apoptose induite par le stress du réticulum endoplasmique dans la LLC-B, Du sang, 116, 2713–2723.

Yamamuro, A., Kishino, T., Ohshima, Y., Yoshioka, Y., Kimura, T., Kasai, A. et Maeda, S. (2011) Caspase-4 active directement la caspase-9 dans le stress du réticulum endoplasmique -apoptose induite dans les cellules SH-SY5Y, J. Pharmacol. Sci., 115, 239–243.

Mancini, M., Machamer, CE, Roy, S., Nicholson, DW, Thornberry, NA, Casciola-Rosen, LA et Rosen, A. (2000) Caspase-2 est localisée au complexe de Golgi et clive golgin-160 pendant l'apoptose, J. Cell Biol., 149, 603612.

Ferri, K. F. et Kroemer, G. (2001) Organelle-specific initiation des voies de mort cellulaire, Nat. Cellule Biol., 3, 255–263.

Kurz, T., Terman, A., Gustafsson, B., et Brunk, U. T. (2008) Lysosomes in iron métabolisme, vieillissement et apoptose, Histochem. Cell Biol., 129, 389–406.

Loughery, J., et Meek, D. (2013) Allumer p53 : un rôle essentiel pour la phosphorylation des protéines ? BioDécouverte, 8, 1.

Valente, L. et Strasser, A. (2013) Des gènes cibles et des processus effecteurs distincts semblent être essentiels pour les réponses activées par p53 aux dommages aigus de l'ADN par rapport à la suppression tumorale induite par p53, BioDécouverte, 8, 3.

Sakamaki, K., et Satou, Y. (2009) Caspases : aspects évolutifs de leurs fonctions chez les vertébrés, J. Fish Biol., 74, 727–753.

McLuskey, K. et Mottram, J. C. (2015) Analyse structurelle comparative de la famille des caspases avec d'autres peptidases à cystéine CD du clan, Biochimie. J., 466, 219–232.

Boehm, D., Mazurier, C., Giarratana, MC, Darghouth, D., Faussat, AM, Harmand, L., et Douay, L. (2013) Caspase-3 est impliqué dans la signalisation dans la différenciation érythroïde en ciblant tardivement géniteurs, PLoS One, 8, e62303.

Shalini, S., Dorstyn, L., Dawar, S. et Kumar, S. (2015) Fonctions anciennes, nouvelles et émergentes des caspases, La mort cellulaire diffère., 22, 526–539.

Creagh, E. M. (2014) Caspase crosstalk: intégration des voies de signalisation immunitaire apoptotique et innée, Tendances Immunol., 35, 631–640.

Galluzzi, L., Joza, N., Tasdemir, E., Maiuri, MC, Hengartner, M., Abrams, JM, Tavernarakis, N., Penninger, J., Madeo, F. et Kroemer, G. (2008 ) Pas de mort sans vie : fonctions vitales des effecteurs apoptotiques, La mort cellulaire diffère., 15, 1113–1123.

Poon, I. K., Lucas, C. D., Rossi, A. G. et Ravichandran, K. S. (2014) Clairance cellulaire apoptotique : biologie de base et potentiel thérapeutique, Nat. Rev. Immunol., 14, 166–180.

Ware, C. F. (2003) La superfamille TNF, Rév. du facteur de croissance des cytokines, 14, 181–184.

Bhardway, A., et Aggarwal, B. B. (2003) Chorégraphie de la vie et de la mort à médiation par les récepteurs, J. Clin. Immunol., 23, 317–332.

Kischkel, FC, Lawrence, DA, Tinel, A., LeBlanc, H., Virmani, A., Schow, P., Gazdar, A., Blenis, J., Arnott, D. et Ashkenazi, A. (2001 ) Recrutement des récepteurs de mort de la caspase-10 endogène et initiation de l'apoptose en l'absence de caspase-8, J. Biol. Chem., 76, 46639–46646.

Ashkenazi, A. (2002) Targeting death and leury receptors of the tumor-necrosis factor superfamily, Nat. Cancer Rev., 2, 420–430.

Ott, M., Norberg, E., Zhivotovsky, B. et Orrenius, S. (2009) Ciblage mitochondrial de tBid/Bax : un rôle pour le complexe TOM ? La mort cellulaire diffère., 16, 1075–1082.

Micheau, O., et Tschopp, J. (2003) Induction de l'apoptose médiée par le récepteur du TNF I via deux complexes de signalisation séquentiels, Cellule, 114, 181–190.

Silke, J. (2011) La régulation de la signalisation TNF : quelle toile enchevêtrée nous tissons, Cour. Avis. Immunol., 23, 620626.

Kischkel, FC, Hellbardt, S., Behrmann, I., Germer M., Pawlita, M., Krammer, PH et Peter, ME (1995) Les protéines associées à la cytotoxicité APO-1 (Fas/CD95) forment la mort -complexe de signalisation inducteur (DISC) avec le récepteur, EMBO J., 14, 5579–5588.

Muzio, M., Chinnaiyan, AM, Kischkel, FC, O' Rourke, K., Shevchenko, A., Ni, J., Scaffidi, C., Bretz, JD, Zhang, M., Gentz, R., Mann , M., Krammer, PH, Peter, ME et Dixit, VM (1996) FLICE, une nouvelle protéase de type FADDhomologue ICE/CED-3, est recrutée dans le complexe de signalisation induisant la mort CD95 (Fas/APO-1), Cellule, 85, 817–827.

Medema, J. P., Scaffidi, C., Kischkel, F. C., Shevchenko, A., Mann, M., Krammer, P. H. et Peter, M. E. (1997) FLICE est activé par association avec le complexe de signalisation induisant la mort CD95 (DISC), EMBO J., 16, 27942804.

Chen, Z. J. (2012) Ubiquitination dans la signalisation et l'activation d'IKK, Immunol. Tour., 246, 95–106.

Shim, JH, Xiao, C., Paschal, AE, Bailey, ST, Rao, P., Hayden, MS, Lee, KY, Bussey, C., Steckel, M., Tanaka, N., Yamada, G., Akira, S., Matsumoto, K. et Ghosh, S. (2005) TAK1, mais pas TAB1 ou TAB2, joue un rôle essentiel dans de multiples voies de signalisation in vivo, Gènes Dev., 19, 2668–2681.

Haas, TL, Emmerich, CH, Gerlach, B., Schmukle, AC, Cordier, SM, Rieser, E., Feltham, R., Vince, J., Warnken, U., Weniger, T., Koschny, R. , Komander, D., Silke, J. et Walczak, H. (2009) Le recrutement du complexe d'assemblage de chaîne d'ubiquitine linéaire stabilise le complexe de signalisation TNF-R1 et est requis pour l'induction de gènes médiée par le TNF, Mol. Cellule, 36, 831–844.

Scheidereit, C. (2006) IκB kinase complexes : passerelles vers l'activation et la transcription de NF-κB, Oncogène, 25, 66856705.

Bertrand, MJM, Milutinovic, S., Dickson, KM, Ho, WC, Boudreault, A., Durkin, J., Gillard, JW, Jaquith, JB, Morris, SJ, et Barker, PA (2008) cIAP1 et cIAP2 facilitent la survie des cellules cancéreuses en fonctionnant comme des ligases E3 qui favorisent l'ubiquitination de RIP1, Mol. Cellule, 30, 689–700.

Silke, J., et Brink, R. (2010) Régulation du TNFRSF et des complexes de signalisation immunitaire innée par les TRAF et les cIAP, La mort cellulaire diffère., 17, 35–45.

Wang, L., Du, F. et Wang, X. (2008) Le TNF-a induit deux voies d'activation distinctes de la caspase-8, Cellule, 133, 693–703.

Dempsey, P. W., Doyle, S. E., He, J. Q. et Cheng, G. (2003) Les adaptateurs et voies de signalisation activés par la superfamille TNF, Rév. du facteur de croissance des cytokines, 14, 193209.

Testa, U. (2004) Mécanismes apoptotiques dans le contrôle de l'érythropoïèse, Leucémie, 18, 1176–1199.

Lalaoui, N., Lindqvist, L. M., Sandow, J. J. et Ekert, P. G. (2015) Les relations moléculaires entre apoptose, autophagie et nécroptose, Sémin. Dév. Biol., 39, 6369.

Van den Berghe, T., Linkermann, A., Jouan-Lanhouet, S., Walczak, H. et Van den Abeele, P. (2014) Nécrose régulée : le réseau en expansion des voies de mort cellulaire non apoptotiques, Nat. Rév. Mol. Cell Biol., 15, 135–147.

De Almagro, M. C., et Vucic, D. (2015) Nécroptose : diversité et caractéristiques des voies, Sémin. Dév. Biol., 39, 56–62.

Szewczyk, A., et Wojtcak, L. (2002) Les mitochondries comme cible pharmacologique, Rév. de pharmacie, 54, 101–127.

Jiang, A. J., Jiang, G., Li, L. T. et Zheng, J. N. (2014) La curcumine induit l'apoptose par la voie mitochondriale et l'activation des caspases dans les cellules de mélanome humain, Mol. Biol. Représentant., 42, 267–275.

Jiang, GB, Zheng, X., Yao, JH, Han, BJ, Li, W., Wang, J., Huang, HL et Liu, YJ (2014) Les complexes polypyridyliques de ruthénium (II) induisent l'apoptose des cellules BEL-7402 par voie mitochondriale médiée par les ROS, J. Inorg. Biochimie., 141, 170–179.

Huang, L., Zhang, T., Li, S., Duan, J., Ye, F., Li, H., She, Z., Gao, G. et Yang, X. (2014) Anthraquinone G503 induit l'apoptose dans les cellules cancéreuses gastriques par la voie mitochondriale, PLoS One, 9, e108286.

Gogvadze, V., et Zhivotovsky, B. (2014) Mitochondria–a bullseye in cancer therapy, Mitochondrie, 19, Pt. A, 1-2.

Zou, H., Li, Y., Liu, X. et Wang, X. (1999) Un complexe multimère APAF1-cytochrome c est un apoptosome fonctionnel qui active la procaspase-9, J. Biol. Chem., 274, 11549–11556.

Scorrano, L. (2009) Ouvrir les portes du cytochrome c : modifications de la forme mitochondriale et de l'apoptose, Int. J. Biochem. Cellule Biol., 41, 1875–1883.

Ferreira, P., Villanueva, R., Cabon, L., Susin, S. A. et Medina, M. (2013) L'activité oxydo-réductase du facteur inducteur d'apoptose : un outil pharmacologique prometteur ? Cour. Pharmacie. Des., 19, 2628–2636.

Polster, B. M. (2013) AIF, espèces réactives de l'oxygène et neurodégénérescence : un problème « complexe », Neurochem. Int., 62, 695–702.

Yadav, N. et Chandra, D. (2014) Signalisation de survie mitochondriale et post-mitochondriale dans le cancer, Mitochondrie, 16, 18–25.

Renault, T. T., et Manon, S. (2011) Bax : adressé pour tuer, Biochimie, 93, 1379–1391.

Lithgow, T., Van Driel, R., Bertram, J. F. et Strasser, A. (1994) Le produit protéique de l'oncogène bcl-2 est un composant de l'enveloppe nucléaire, du réticulum endoplasmique et de la membrane mitochondriale externe, Croissance cellulaire différente., 5, 411–417.

Westphal, D., Dewson, G., Czabotar, P. E. et Kluck, R. M. (2011) Biologie moléculaire de l'activation et de l'action de Bax et Bak, Biochim. Biophys. Acta, 1813, 521–531.

Morciano, G., Giorgi, C., Bonora, M., Punzetti, S., Pavasini, R., Wieckowski, MR, Campo, G. et Pinton, P. (2015) Identité moléculaire du pore de transition de perméabilité mitochondriale et son rôle dans les lésions d'ischémie-reperfusion, J. Mol. Cellule. Cardiol., 78, 142–153.

Elkholi, R., Renault, T. T., Serasinghe, M. N. et Chipuk, J. E. (2014) Rassembler les pièces : comment la voie mitochondriale de l'apoptose est-elle régulée dans le cancer et la chimiothérapie ? Cancer métab., 2, 16.

Kokoszka, JE, Waymire, KG, Levy, SE, Sligh, JE, Cai, J., Jones, DP, MacGregor, GR et Wallace, DC (2004) Le translocateur ADP/ATP n'est pas essentiel pour le pore de transition de perméabilité mitochondriale , La nature, 427, 461–465.

Brenner, C., and Grimm, S. (2006) The permeability transition pore complex in cancer cell death, Oncogene, 25, 4744–4756.

Chinopoulos, C., and Szabadkai, G. (2014) What makes you can also break you. Part III: mitochondrial permeability transition pore formation by an uncoupling channel within the C-subunit ring of the F1FO ATP synthase? Devant. Oncol., 4, 235.

Nakagawa, T., Shimizu, S., Watanabe, T., Yamaguchi, O., Otsu, K., Yamagata, H., Inohara, H., Kubo, T., and Tsujimoto, Y. (2005) Cyclophilin D-dependent mitochondrial permeability transition regulates some necrotic but not apoptotic cell death, La nature, 434, 652–658.

Kadowaki, H., Nishitoh, H., and Ichijo, H. (2004) Survival and apoptosis signals in ER stress: the role of protein kinases, J. Chem. Neuroanat., 28, 93–100.

Wang, T., Yang, D., Li, X., Zhang, H., Zhao, P., Fu, J., Yao, B., and Zhou, Z. (2015) ER stress and ER stressmediated apoptosis are involved in manganese-induced neurotoxicity in the rat striatum in vivo, Neurotoxicology, 48, 109–119.

Delaunay-Moisan, A., and Appenzeller-Herzog, C. (2015) The antioxidant machinery of the endoplasmic reticulum: protection and signaling, Free Radic. Biol. Méd., 83, 341351.

Zong, W. X., Li, C., Hatzivassiliou, G., Lindsten, T., Yu, Q. C., Yuan, J., and Thompson, C. B. (2003) Bax and Bak can localize to the endoplasmic reticulum to initiate apoptosis, J. Cell Biol., 162, 59–69.

Rao, R. V., Ellerby, H. M., and Bredesen, D. E. (2004) Coupling endoplasmic reticulum stress to the cell death program, Cell Death Differ., 11, 372–380.

Namba, T., Tian, F., Chu, K., Hwang, S. Y., Yoon, K. W., Byun, S., Hiraki, M., Mandinova, A., and Lee, S. W. (2013) CDIP1–BAP31 complex transduces apoptotic signals from endoplasmic reticulum to mitochondria under endoplasmic reticulum stress, Cell Rep., 5, 331–339.

Yoneda, T., Imaizumi, K., Oono, K., Yui, D., Gomi, F., Katayama, T., and Tohyama, M. (2001) Activation of caspase-12, an endoplasmic reticulum (ER) resident caspase, through tumor necrosis factor receptor-associated factor 2dependent mechanism in response to the ER stress, J. Biol. Chem., 276, 13935–13940.

Momoi, T. (2004) Caspases involved in ER stress-mediated cell death, J. Chem. Neuroanat., 28, 101–105.

Hetz, C. (2012) The unfolded protein response: controlling cell fate decisions under ER stress and beyond, Nat. Rév. Mol. Cell Biol., 13, 89–102.

Dufey, E., Sepulveda, D., Rojas-Rivera, D., and Hetz, C. (2014) Cellular mechanisms of endoplasmic reticulum stress signaling in health and disease. 1. An overview, Un m. J. Physiol. Physiol cellulaire., 307, 582–594.

Morishima, N., Nakanishi, K., Tsuchiya, K., Shibata, T., and Seiwa, E. (2004) Translocation of Bim to the endoplasmic reticulum (ER) mediates ER stress signaling for activation of caspase-12 during ER stress-induced apoptosis, J. Biol. Chem., 279, 50375–50381.

Hetz, C. A. (2007) ER stress signaling and the BCL-2 family of proteins: from adaptation to irreversible cellular damage, Antioxydant. Redox Signal., 9, 2345–2355.

Li, C., Wei, J., Li, Y., He, X., Zhou, Q., Yan, J., Zhang, J., Liu, Y., Liu, Y., and Shu, H. B. (2013) Transmembrane protein 214 (TMEM214) mediates endoplasmic reticulum stress-induced caspase 4 enzyme activation and apoptosis, J. Biol. Chem., 288, 17908–17917.

Matsuzaki, S., Hiratsuka, T., Kuwahara, R., Katayama, T., and Tohyama, M. (2010) Caspase-4 is partially cleaved by calpain via the impairment of Ca 2+ homeostasis under the ER stress, Neurochem. Int., 56, 352–356.

Maag, R. S., Hicks, S. W., and Machamer, C. E. (2003) Death from within: apoptosis and the secretory pathway, Cour. Avis. Cell Biol., 15, 456–461.

Chandran, S., and Machamer, C. E. (2012) Inactivation of ceramide transfer protein during pro-apoptotic stress by Golgi disassembly and caspase cleavage, Biochimie. J., 442, 391–401.

De Duve, C., and Wattiaux, R. (1966) Functions of lysosomes, Annu. Rev. Physiol., 28, 435–492.

Aits, S., and Jaattela, M. (2013) Lysosomal cell death at a glance, J. Cell Sci., 126 (Pt. 9), 1905–1912.

Cesen, M. H., Pegan, K., Spes, A., and Turk, B. (2012) Lysosomal pathways to cell death and their therapeutic applications, Exp. Cell Res., 318, 1245–1251.

Galaris, D., Skiada, V., and Barbouti, A. (2008) Redox signaling and cancer: the role of “labile” iron, Cancer Lett., 266, 21–29.

Agarwal, M. L., Taylor, W. R., Chernov, M. V., Chernova, O. B., and Stark, G. R. (1998) The p53 network, J. Biol. Chem., 273, 1–4.

Zamaraev, A. V., Kopeina, G. S., Zhivotovsky, B., and Lavrik, I. N. (2015) Cell death controlling complexes and their potential therapeutic role, Mol cellulaire. Life Sci., 72, 505–517.

Imre, G., Heering, J., Takeda, A. N., Husmann, M., Thiede, B., zu Heringdorf, D. M., Green, D. R., Van der Goot, F. G., Sinha, B., Dotsch, V., and Rajalingam, K. (2012) Caspase-2 is an initiator caspase responsible for pore-forming toxin-mediated apoptosis, EMBO J., 31, 2615–2628.


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