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S2018_Lecture08_Reading - Biologie

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Équilibre chimique—Partie 2 : Énergie Gibbs

Dans une section précédente, nous avons commencé une description de l'équilibre chimique dans le contexte des vitesses directes et inverses. Trois idées clés ont été présentées :

  1. À l'équilibre, les concentrations de réactifs et de produits dans une réaction réversible ne changent pas à l'heure.
  2. Une réaction réversible à l'équilibre n'est pas statique - les réactifs et les produits continuent de s'interconvertir à l'équilibre, mais les vitesses des réactions directes et inverses sont les mêmes.
  3. Nous n'allions PAS tomber dans le piège commun des étudiants consistant à supposer que l'équilibre chimique signifie que les concentrations de réactifs et de produits sont égales à l'équilibre.

Ici, nous étendons notre discussion et plaçons le concept d'équilibre dans le contexte de l'énergie de Gibbs, renforçant également l'exercice Energy Story consistant à considérer les états "Avant/Début" et "Après/Fin" d'une réaction (y compris le passage inhérent du temps) .

Figure 1. Diagramme de coordonnées de réaction pour une réaction réversible exergonique générique. Équations reliant l'énergie de Gibbs et la constante d'équilibre : R = 8,314 J mol-1 K-1 ou 0,008314 kJ mol-1 K-1; T est la température en Kelvin.

Attribution : Marc T. Facciotti (œuvre originale)

La figure ci-dessus montre une relation communément citée entre ∆G° et Keq : ∆G° = -RTlnKeq. Ici, G° indique l'énergie de Gibbs dans des conditions standard (par exemple, 1 atmosphère de pression, 298K). Cette équation décrit le changement d'énergie de Gibbs pour les réactifs se convertissant en produits dans une réaction à l'équilibre. La valeur de ∆G° peut donc être considérée comme intrinsèque aux réactifs et produits eux-mêmes. ∆G° est comme une différence d'énergie potentielle entre les réactifs et les produits. Avec ce concept comme base, on peut également considérer une réaction où l'état "de départ" est quelque part hors d'équilibre. Dans ce cas, il peut y avoir un « potentiel » supplémentaire associé à l'état de départ hors d'équilibre. Ce composant « ajouté » contribue au G d'une réaction et peut être efficacement ajouté à l'expression de l'énergie de Gibbs comme suit : ∆G = ∆G° + RTlnQ, où Q est appelé le quotient de réaction. Du point de vue de BIS2A, nous utiliserons une définition simple (un peu incomplète mais fonctionnelle) pour Q = [Produits]st/[Réactifs]st à une condition de non-équilibre définie, st. On peut étendre cette idée et calculer la différence d'énergie de Gibbs entre deux états hors d'équilibre, à condition qu'ils soient correctement définis et ainsi calculer les changements d'énergie de Gibbs entre des états hors d'équilibre spécifiquement définis. Ce dernier point est souvent pertinent dans les réactions trouvées dans les systèmes biologiques, car ces réactions se trouvent souvent dans des voies à plusieurs étapes qui maintiennent efficacement les réactions individuelles dans un état hors d'équilibre.

Cela nous amène à un point de confusion pour certains. Dans de nombreux livres de biologie, la discussion sur l'équilibre comprend non seulement la discussion des vitesses de réaction directe et inverse, mais aussi une déclaration selon laquelle ∆G = 0 à l'équilibre. Cela peut prêter à confusion car ces mêmes discussions font souvent suite à des discussions sur des valeurs de ∆G° non nulles dans le contexte de l'équilibre (∆G° = -RTlnKeq). La nuance à souligner est que ∆G° fait référence au potentiel énergétique de Gibbs inhérent à la transformation chimique entre réactifs et produits seuls. Ceci est différent de considérer la progression de la réaction à partir d'un état hors équilibre qui est décrit par ∆G = ∆G° + RTlnQ. Cette expression peut être développée comme suit : ∆G = -RTlnKeq + RTlnQ pour rendre la nuance plus claire. Dans ce cas, notez que lorsque Q se rapproche de Keq, la réaction ∆G se rapproche de zéro, atteignant finalement zéro lorsque Q = Keq. Cela signifie que l'énergie de Gibbs de la réaction (∆G) atteint zéro à l'équilibre non pas que la différence de potentiel entre les substrats et les produits (∆G°) n'atteigne zéro.

Catalyseurs

Catalyseurs

Pour qu'une réaction chimique se produise, les réactifs doivent d'abord se trouver dans l'espace. Les produits chimiques en solution ne « planifient » pas ces collisions ; ils arrivent au hasard. En fait, dans de nombreux cas, c'est encore plus compliqué. Non seulement les réactifs doivent se heurter les uns aux autres, mais ils doivent également entrer en contact dans une orientation spécifique. Si les réactifs sont très dilués, la vitesse de réaction sera lente - les collisions se produiront rarement. L'augmentation des concentrations augmentera le taux de collisions productives. Une autre façon de modifier la vitesse de réaction consiste à augmenter la vitesse des collisions en augmentant la vitesse à laquelle les réactifs explorent l'espace de réaction, en augmentant la vitesse des molécules ou leur énergie cinétique. Ceci peut être accompli en transférant de la chaleur dans le système ou en augmentant la température. Ces deux stratégies sont souvent adaptées pour augmenter les taux de réactions chimiques qui se produisent dans un tube. Cependant, dans la cellule, le transfert de chaleur peut ne pas être pratique, car il peut endommager les composants cellulaires et entraîner la mort. Les cellules utilisent parfois des mécanismes pour augmenter les concentrations de réactifs (nous verrons quelques exemples ci-dessous), mais cela est rarement suffisant pour entraîner des vitesses de réaction dans un régime biologiquement pertinent. C'est là qu'interviennent les catalyseurs.

UNE catalyseur est quelque chose qui aide à augmenter la vitesse d'une réaction chimique sans subir de changement lui-même. Vous pouvez considérer un catalyseur comme un agent de changement chimique.

Les catalyseurs les plus importants en biologie sont appelés enzymes. Un enzyme est un catalyseur de protéines. D'autres catalyseurs cellulaires comprennent des molécules appelées ribozymes. UNE ribozyme est un catalyseur composé d'un acide ribonucléique (ARN). Ces deux éléments seront discutés plus en détail plus tard dans le cours. Comme tous les catalyseurs, les enzymes agissent en abaissant le niveau d'énergie qui doit être transféré dans une réaction chimique pour y arriver. Une réaction chimique énergie d'activation est le niveau d'énergie « seuil » nécessaire pour initier la réaction.

Figure 1. Les enzymes et autres catalyseurs diminuent l'énergie d'activation nécessaire pour initier une réaction chimique donnée. Sans enzyme (à gauche), l'apport d'énergie nécessaire au démarrage d'une réaction est élevé. Avec l'aide d'une enzyme (à droite), moins d'énergie est nécessaire pour qu'une réaction commence.

Attribution : Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Remarque : discussion possible

Regardez la figure ci-dessus. À votre avis, quelles sont les unités sur l'axe des x ? Le temps serait une supposition. Cependant, si l'on compare les chiffres, il apparaît que les produits se forment en même temps que la barrière d'énergie d'activation soit élevée ou faible. Le but de cette figure n'était-il pas d'illustrer que les réactions avec des barrières d'énergie d'activation élevées sont plus lentes que celles avec des barrières d'énergie d'activation faibles ? Ce qui se passe?

Une substance qui aide une réaction chimique à se produire est un catalyseur, et les molécules spéciales qui catalysent les réactions biochimiques sont appelées enzymes. Presque toutes les enzymes sont des protéines, constituées de chaînes d'acides aminés, et elles accomplissent la tâche critique d'abaisser les énergies d'activation des réactions chimiques à l'intérieur de la cellule. Les enzymes le font en se liant aux molécules réactives et en les retenant de manière à faciliter les processus de rupture et de formation de liaisons chimiques. Il est important de se rappeler que les enzymes ne modifient pas le ∆G° d'une réaction. En d'autres termes, ils ne changent pas si une réaction est exergonique (spontanée) ou endergonique (pas spontanée). En effet, ils ne modifient pas l'énergie de Gibbs des réactifs ou des produits. Ils ne font que réduire l'énergie d'activation nécessaire pour atteindre l'état de transition.

Figure 1. Les enzymes abaissent l'énergie d'activation de la réaction mais ne modifient pas l'énergie de Gibbs de la réaction. Ici, la ligne continue du graphique montre l'énergie nécessaire pour que les réactifs se transforment en produits sans catalyseur. La ligne pointillée indique l'énergie nécessaire à l'utilisation d'un catalyseur. Attribution : Marc T. Facciotti (œuvre personnelle)

Site actif enzymatique et spécificité du substrat

Les réactifs chimiques auxquels une enzyme se lie sont les substrats. Il peut y avoir un ou plusieurs substrats, selon la réaction chimique particulière. Dans certaines réactions, un substrat à réactif unique est décomposé en plusieurs produits. Dans d'autres, deux substrats peuvent se réunir pour créer une molécule plus grosse. Deux réactifs peuvent également entrer dans une réaction, tous deux se modifient et quittent la réaction sous forme de deux produits. L'emplacement dans l'enzyme où le substrat se lie est appelé l'enzyme site actif. Le site actif est l'endroit où "l'action" se produit, pour ainsi dire. Étant donné que les enzymes sont des protéines, il existe une combinaison unique de résidus d'acides aminés (également appelés chaînes latérales ou groupes R) au sein du site actif. Chaque chaîne latérale d'acides aminés est caractérisée par des propriétés différentes. Les acides aminés peuvent être classés en gros ou petits, faiblement acides ou basiques, hydrophiles ou hydrophobes, chargés positivement ou négativement, ou neutres. La combinaison unique d'acides aminés (leurs positions, séquences, structures et propriétés) crée un environnement chimique très spécifique au sein du site actif. Cet environnement spécifique est adapté pour se lier, même brièvement, à un ou plusieurs substrats chimiques spécifiques. En raison de cette correspondance ressemblant à un puzzle entre une enzyme et ses substrats (qui s'adapte pour trouver la meilleure correspondance entre l'état de transition et le site actif), les enzymes sont connues pour leur spécificité. Le « meilleur ajustement » entre une enzyme et ses substrats résulte de leurs formes respectives et de la complémentarité chimique des groupes fonctionnels sur chaque partenaire de liaison.

Figure 2. Il s'agit d'une enzyme avec deux substrats différents liés dans le site actif. Les enzymes sont représentées sous forme de gouttes, à l'exception du site actif, qui montre les trois groupes R de chacun des trois acides aminés situés dans le site actif. Ces groupes R interagissent avec les substrats par liaison hydrogène (représentés par des lignes en pointillés).

À ce stade du cours, vous devriez être familiarisé avec tous les types de liaisons ainsi que les caractéristiques chimiques de tous les groupes fonctionnels. Par exemple, le groupe R de R180 dans l'enzyme décrite ci-dessus est l'acide aminé Arginine (abrégé en R) et possède un groupe R qui se compose de plusieurs groupes fonctionnels aminés. Les groupes fonctionnels aminés contiennent des atomes d'azote (N) et d'hydrogène (H). L'azote est plus électronégatif que l'hydrogène, de sorte que la liaison covalente entre N-H est une liaison covalente polaire. Les atomes d'hydrogène dans cette liaison auront un moment dipolaire positif et l'atome d'azote aura un moment dipolaire négatif. Cela permet aux groupes amino de former des liaisons hydrogène avec d'autres composés polaires. De même, les oxygènes carbonyle du squelette de la valine (V) 81 et de la glycine (G) 121 l'hydrogène aminé du squelette de V81 sont représentés engagés dans des liaisons hydrogène avec le substrat de la petite molécule.

Exercer

Regardez pour voir quels atomes de la figure 2 (ci-dessus) sont impliqués dans les liaisons hydrogène entre les groupes d'acides aminés R et le substrat. Vous devrez être capable de les identifier par vous-même ; les liaisons hydrogène peuvent ne pas être attirées pour vous lors du test.

Si vous modifiiez le pH de la solution dans laquelle se trouve cette enzyme, l'enzyme serait-elle toujours capable de former des liaisons hydrogène avec le substrat ?

Selon vous, quel substrat (gauche ou droit) est le plus stable dans le site actif ? Pourquoi? Comment?

Figure 3. Il s'agit d'une représentation d'un site actif enzymatique. Seuls les acides aminés du site actif sont dessinés. Le substrat est assis directement au centre.
Source : créé par Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Exercer

Tout d'abord, identifiez le type de macromolécule sur la figure 3. Deuxièmement, dessinez et étiquetez les interactions appropriées entre les groupes R et le substrat. Expliquez comment ces interactions pourraient changer si le pH de la solution changeait.

Instabilité structurelle des enzymes

Le fait que les sites actifs soient si bien adaptés pour fournir des conditions environnementales spécifiques signifie également qu'ils sont soumis aux influences de l'environnement local. Il est vrai que l'augmentation de la température ambiante augmente généralement les vitesses de réaction, catalysées par des enzymes ou non. Cependant, l'augmentation ou la diminution de la température en dehors d'une plage optimale peut affecter les liaisons chimiques au sein du site actif de telle manière qu'elles sont moins bien adaptées pour lier les substrats. Des températures élevées finiront par entraîner des enzymes, comme d'autres molécules biologiques, à dénaturer, un processus qui modifie les propriétés naturelles d'une substance. De même, le pH de l'environnement local peut également affecter la fonction enzymatique. Les résidus d'acides aminés du site actif ont leurs propres propriétés acides ou basiques qui sont optimales pour la catalyse. Ces résidus sont sensibles aux changements de pH qui peuvent altérer la façon dont les molécules de substrat se lient. Les enzymes sont adaptées pour fonctionner au mieux dans une certaine plage de pH et, comme pour la température, des valeurs de pH extrêmes (acides ou basiques) de l'environnement peuvent entraîner la dénaturation des enzymes.

Figure 4. Les enzymes ont un pH optimal. Le pH auquel l'enzyme est la plus active sera le pH auquel les groupes R du site actif sont protonés/déprotonés de telle sorte que le substrat puisse entrer dans le site actif et que l'étape initiale de la réaction puisse commencer. Certaines enzymes nécessitent un pH très bas (acide) pour être complètement actives. Dans le corps humain, ces enzymes sont très probablement situées dans le bas de l'estomac ou dans les lysosomes (un organite cellulaire utilisé pour digérer de gros composés à l'intérieur de la cellule).
Source : http://biowiki.ucdavis.edu/Biochemis..._pH_Inhibition

Le processus de dénaturation des enzymes commence généralement par le déroulement de la structure tertiaire par la déstabilisation des liaisons qui maintiennent la structure tertiaire ensemble. Les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les liaisons covalentes (ponts disulfure et liaisons peptidiques) peuvent toutes être perturbées par de grands changements de température et de pH. En utilisant le tableau de l'activité enzymatique et de la température ci-dessous, faites une histoire d'énergie pour l'enzyme rouge. Expliquez ce qui pourrait se passer de 37 °C à 95 °C.

Figure 5. Les enzymes ont une température optimale. La température à laquelle l'enzyme est la plus active sera généralement la température à laquelle la structure de l'enzyme est stable ou non compromise. Certaines enzymes nécessitent une température spécifique pour rester actives et ne pas se dénaturer. Source : http://academic.brooklyn.cuny.edu/bi...ge/enz_act.htm

Ajustement induit et fonction enzymatique

Pendant de nombreuses années, les scientifiques ont pensé que la liaison enzyme-substrat s'effectuait d'une manière simple « verrou et clé ». Ce modèle affirmait que l'enzyme et le substrat s'assemblaient parfaitement en une seule étape instantanée. Cependant, la recherche actuelle soutient une vision plus raffinée appelée ajustement induit. Le modèle d'ajustement induit s'étend sur le modèle de verrouillage et de clé en décrivant une interaction plus dynamique entre l'enzyme et le substrat. Au fur et à mesure que l'enzyme et le substrat se rejoignent, leur interaction provoque un léger changement dans la structure de l'enzyme qui confirme un arrangement de liaison plus productif entre l'enzyme et l'état de transition du substrat. Cette liaison énergétiquement favorable maximise la capacité de l'enzyme à catalyser sa réaction.

Lorsqu'une enzyme se lie à son substrat, un complexe enzyme-substrat se forme. Ce complexe abaisse l'énergie d'activation de la réaction et favorise sa progression rapide de plusieurs manières. À un niveau basique, les enzymes favorisent les réactions chimiques qui impliquent plus d'un substrat en rassemblant les substrats dans une orientation optimale. La région appropriée (atomes et liaisons) d'une molécule est juxtaposée à la région appropriée de l'autre molécule avec laquelle elle doit réagir. Une autre manière dont les enzymes favorisent la réaction de leurs substrats est de créer un environnement énergétiquement favorable au sein du site actif pour que la réaction se produise. Certaines réactions chimiques peuvent mieux se dérouler dans un environnement légèrement acide ou non polaire. Les propriétés chimiques qui émergent de l'arrangement particulier des résidus d'acides aminés au sein d'un site actif créent l'environnement énergétiquement favorable à la réaction des substrats spécifiques d'une enzyme.

L'énergie d'activation requise pour de nombreuses réactions comprend l'énergie impliquée dans les liaisons chimiques légèrement déformées afin qu'elles puissent réagir plus facilement. L'action enzymatique peut aider ce processus. Le complexe enzyme-substrat peut abaisser l'énergie d'activation en déformant les molécules du substrat de manière à faciliter la rupture des liaisons. Enfin, les enzymes peuvent également abaisser les énergies d'activation en participant à la réaction chimique elle-même. Les résidus d'acides aminés peuvent fournir certains ions ou groupes chimiques qui forment en fait des liaisons covalentes avec des molécules de substrat en tant qu'étape nécessaire du processus de réaction. Dans ces cas, il est important de se rappeler que l'enzyme reviendra toujours à son état d'origine à la fin de la réaction. L'une des propriétés distinctives des enzymes est qu'elles restent finalement inchangées par les réactions qu'elles catalysent. Une fois qu'une enzyme a catalysé une réaction, elle libère son ou ses produits.

Figure 6. Selon le modèle d'ajustement induit, l'enzyme et le substrat subissent des changements de conformation dynamiques lors de la liaison. L'enzyme contorsionne le substrat dans son état de transition, augmentant ainsi la vitesse de la réaction.

Exercer

Créer une histoire énergétique pour la réaction ci-dessus

À l'aide de la figure 6, répondez aux questions posées dans l'histoire de l'énergie.
1. Quels sont les réactifs ? Quels sont les produits ?
2. Quel travail a été accompli par l'enzyme ?
3. Dans quel état se trouve l'énergie initialement ? Dans quel état l'énergie est-elle transformée à l'état final ? Celui-ci peut encore être délicat, mais essayez d'identifier où se trouve l'énergie dans l'état initial et l'état final.

Pourquoi réguler les enzymes ?

Les besoins et les conditions cellulaires varient d'une cellule à l'autre et changent au sein des cellules individuelles au fil du temps. Les enzymes requises et les demandes énergétiques des cellules de l'estomac sont différentes de celles des cellules de stockage des graisses, des cellules de la peau, des cellules sanguines et des cellules nerveuses. De plus, une cellule digestive travaille beaucoup plus dur pour traiter et décomposer les nutriments pendant le temps qui suit de près un repas par rapport à plusieurs heures après un repas. Comme ces exigences et conditions cellulaires varient, il en va de même pour les quantités et la fonctionnalité nécessaires des différentes enzymes.

Régulation des enzymes par les molécules

Les enzymes peuvent être régulées de manière à favoriser ou à réduire leur activité. Il existe de nombreux types de molécules qui inhibent ou favorisent la fonction enzymatique, et divers mécanismes existent pour le faire. Dans certains cas d'inhibition enzymatique, par exemple, une molécule inhibitrice est suffisamment similaire à un substrat pour qu'elle puisse se lier au site actif et simplement bloquer la liaison du substrat. Lorsque cela se produit, l'enzyme est inhibée par inhibition compétitive, car une molécule inhibitrice entre en compétition avec le substrat pour la liaison au site actif. D'autre part, dans l'inhibition non compétitive, une molécule inhibitrice se lie à l'enzyme dans un emplacement autre qu'un site allostérique et parvient toujours à bloquer la liaison du substrat au site actif.

Figure 7. L'inhibition compétitive et non compétitive affecte la vitesse de réaction différemment. Les inhibiteurs compétitifs affectent le taux initial mais n'affectent pas le taux maximal, alors que les inhibiteurs non compétitifs affectent le taux maximal.

Certaines molécules inhibitrices se lient aux enzymes à un endroit où leur liaison induit un changement de conformation qui réduit l'affinité de l'enzyme pour son substrat. Ce type d'inhibition est appelé inhibition allostérique. La plupart des enzymes régulées allostériquement sont constituées de plus d'un polypeptide, ce qui signifie qu'elles ont plus d'une sous-unité protéique. Lorsqu'un inhibiteur allostérique se lie à une enzyme, tous les sites actifs sur les sous-unités protéiques sont légèrement modifiés de sorte qu'ils se lient à leurs substrats avec moins d'efficacité. Il y a activateurs allostériques ainsi que des inhibiteurs. Les activateurs allostériques se lient à des emplacements sur une enzyme éloignés du site actif, induisant un changement de conformation qui augmente l'affinité du ou des sites actifs de l'enzyme pour son ou ses substrats.

Figure 8. Les inhibiteurs allostériques modifient le site actif de l'enzyme de sorte que la liaison au substrat soit réduite ou empêchée. En revanche, les activateurs allostériques modifient le site actif de l'enzyme de sorte que l'affinité pour le substrat augmente.

Lien vidéo

Regardez cette courte vidéo (d'une minute) sur l'inhibition enzymatique compétitive ou non compétitive. Jetez également un œil à cette vidéo (1,2 minute) sur l'inhibition de la rétroaction.

De nombreuses enzymes ne fonctionnent pas de manière optimale, voire pas du tout, à moins qu'elles ne soient liées à d'autres molécules auxiliaires non protéiques spécifiques, soit temporairement par des liaisons ioniques ou hydrogène, soit de manière permanente par des liaisons covalentes plus fortes. Deux types de molécules auxiliaires sont cofacteurs et coenzymes. La liaison à ces molécules favorise une conformation et une fonction optimales de leurs enzymes respectives. Les cofacteurs sont des ions inorganiques tels que le fer (II) (Fe2+) et magnésium(II) (Mg2+). Un exemple d'enzyme qui nécessite un ion métallique comme cofacteur est l'enzyme qui construit des molécules d'ADN, l'ADN polymérase, qui nécessite un ion zinc (II) lié (Zn2+) Pour fonctionner. Les coenzymes sont des molécules auxiliaires organiques, avec une structure atomique de base composée de carbone et d'hydrogène, nécessaires à l'action enzymatique. Les sources les plus courantes de coenzymes sont les vitamines alimentaires. Certaines vitamines sont des précurseurs de coenzymes et d'autres agissent directement comme coenzymes. La vitamine C est une coenzyme pour plusieurs enzymes qui participent à la construction du composant important du tissu conjonctif, le collagène. Une étape importante dans la décomposition du glucose pour produire de l'énergie est la catalyse par un complexe multi-enzymatique appelé pyruvate déshydrogénase. La pyruvate déshydrogénase est un complexe de plusieurs enzymes qui nécessite en fait un cofacteur (un ion magnésium) et cinq coenzymes organiques différentes pour catalyser sa réaction chimique spécifique. Par conséquent, la fonction enzymatique est, en partie, régulée par une abondance de divers cofacteurs et coenzymes, qui sont fournis principalement par l'alimentation de la plupart des organismes.

Compartimentation enzymatique

Dans les cellules eucaryotes, les molécules telles que les enzymes sont généralement compartimentées en différents organites. Cela permet encore un autre niveau de régulation de l'activité enzymatique. Les enzymes nécessaires uniquement pour certains processus cellulaires peuvent être logées séparément avec leurs substrats, ce qui permet des réactions chimiques plus efficaces. Des exemples de ce type de régulation enzymatique basée sur l'emplacement et la proximité incluent les enzymes impliquées dans les dernières étapes de la respiration cellulaire, qui ont lieu exclusivement dans les mitochondries, et les enzymes impliquées dans la digestion des débris cellulaires et des matières étrangères, situées dans les lysosomes.

Liens supplémentaires

Académie Khan

Les liens suivants vous mèneront à une série de vidéos sur la cinétique. Le premier lien contient quatre vidéos sur les taux de réaction, et le deuxième lien contient neuf vidéos liées à la relation entre les taux de réaction et la concentration. Ces vidéos sont complémentaires et sont fournies pour vous donner une ressource extérieure pour explorer davantage la cénétique enzymatique.

  • Introduction à la cinétique enzymatique
  • Mécanisme de réaction


Voir la vidéo: Alar Tamming Õnne olemus (Août 2022).