Informations

Comprenons-nous comment (certaines) protéines fonctionnent ?

Comprenons-nous comment (certaines) protéines fonctionnent ?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Existe-t-il des protéines dont nous pouvons décrire le fonctionnement à partir de principes premiers en utilisant la chimie ou la physique ?

J'ai suivi des cours d'introduction à la biologie à l'université et quelques cours de neurosciences, donc je sais que le comportement ou le but de nombreuses protéines est bien caractérisé. Mais les descriptions du fonctionnement des protéines - du moins dans ce que j'ai lu - sont toujours en quelque sorte similaires et vagues, « X se lie à Y et la forme de la protéine change, ce qui fait Z ». Au niveau du matériel que je lis, je ne m'attendrais pas nécessairement à beaucoup plus, mais je suis curieux de savoir si les chercheurs ont réellement une compréhension plus détaillée du fonctionnement des protéines. Pouvons-nous décrire le fonctionnement de (certaines) protéines de la même manière qu'un ingénieur peut décrire le fonctionnement d'un moteur à combustion interne ?


Comprenons-nous comment (certaines) protéines fonctionnent ? - La biologie

Cette page est une introduction à la façon dont les protéines peuvent fonctionner en tant qu'enzymes - catalyseurs biologiques. Vous devez savoir que ceci est écrit pour couvrir les besoins d'un certain nombre d'entreprises basées au Royaume-Uni. chimie programmes pour les 16-18 ans. Si vous voulez des connaissances détaillées sur les enzymes pour un cours de biologie ou de biochimie, vous êtes probablement au mauvais endroit ! Ceci est juste une introduction.

Noter: Cette page fait suite à une page sur la structure des protéines. Si vous n'avez pas une connaissance raisonnable de la structure des protéines et des sortes d'attractions qui peuvent être trouvées dans celles-ci, vous risquez de ne pas comprendre certains éléments de cette page. Lisez d'abord la page sur la structure des protéines et revenez ici plus tard.

Important: Les exemples spécifiques d'enzymes que vous trouverez sur cette page sont uniquement destinés à vous donner une idée du fonctionnement des enzymes. À moins que votre programme ne demande spécifiquement une enzyme particulière, vous n'avez pas besoin de vous souvenir des détails.

Les enzymes sont principalement des protéines globulaires - des molécules de protéines où la structure tertiaire a donné à la molécule une forme de boule généralement arrondie (bien que peut-être une boule très écrasée dans certains cas). L'autre type de protéines (protéines fibreuses) a des structures longues et fines et se trouve dans les tissus comme les muscles et les cheveux. Nous ne sommes pas intéressés par ceux de ce sujet.

Ces protéines globulaires peuvent être des catalyseurs étonnamment actifs. Vous êtes probablement familier avec l'utilisation de catalyseurs comme l'oxyde de manganèse (IV) pour décomposer le peroxyde d'hydrogène pour donner de l'oxygène et de l'eau. L'enzyme catalase le fera également - mais à un rythme spectaculaire par rapport aux catalyseurs inorganiques.

Une molécule de catalase peut décomposer près de cent mille molécules de peroxyde d'hydrogène chaque seconde. C'est très impressionnant !

Ceci est un modèle de catalase, montrant la structure globulaire - un peu comme une masse de ficelle enchevêtrée :

Noter: Ce diagramme a été obtenu à partir de la banque de données de protéines RCSB.

Vous devriez être capable d'identifier les hélices alpha et les feuilles plissées bêta. Si vous ne pouvez pas, vous n'avez évidemment pas lu la page sur la structure des protéines mentionnée ci-dessus !

Si vous regardez très attentivement, vous pourriez également repérer deux structures roses non protéiques cachées dans la structure principale. Plus d'informations à ce sujet dans un moment. . .

Un point important concernant les enzymes est qu'elles sont très spécifiques sur ce qu'elles peuvent catalyser. Même de petits changements dans la molécule de réactif peuvent empêcher l'enzyme de catalyser sa réaction. La raison à cela réside dans le site actif présent dans l'enzyme. . .

Les sites actifs sont des fissures ou des creux à la surface de l'enzyme causés par la façon dont la protéine se replie dans sa structure tertiaire. Des molécules de la bonne forme et avec juste la bonne disposition de groupes attractifs (voir plus loin) peuvent s'intégrer dans ces sites actifs. D'autres molécules ne s'adapteront pas ou n'auront pas les bons groupes pour se lier à la surface du site actif.

L'analogie habituelle pour cela est une clé s'insérant dans une serrure. Pour que la clé fonctionne correctement, elle doit s'insérer exactement dans la serrure.

En chimie, on décrirait la molécule qui va réellement réagir (la violette sur le schéma) comme la réactif. En biologie et en biochimie, le réactif dans une réaction enzymatique est plutôt connu sous le nom de substrat.

Il ne faut pas prendre cette image de la façon dont un substrat s'intègre trop littéralement dans son enzyme. Ce qui est tout aussi important que la forme physique du substrat, ce sont les liaisons qu'il peut former avec l'enzyme.

Les enzymes sont des molécules de protéines - de longues chaînes de résidus d'acides aminés. N'oubliez pas que tout au long de ces chaînes se détachent les groupes latéraux des acides aminés - les groupes "R" dont nous avons parlé à la page sur la structure des protéines.

Les sites actifs, bien sûr, ont ces groupes "R" qui les recouvrent également - typiquement d'environ 3 à 12 dans un site actif. Le diagramme suivant montre un site actif imaginaire :

N'oubliez pas que ces groupes "R" contiennent le type de caractéristiques qui sont responsables de la structure tertiaire des protéines. Par exemple, ils peuvent contenir des groupes ioniques comme -NH3 + ou -COO - , ou des groupes -OH qui peuvent se lier à l'hydrogène, ou des chaînes ou cycles hydrocarbonés qui peuvent contribuer aux forces de van der Waals.

Des groupes comme ceux-ci aident un substrat à s'attacher au site actif - mais seulement si la molécule de substrat a un arrangement de groupes aux bons endroits pour interagir avec ceux de l'enzyme.

Le diagramme montre un ensemble possible d'interactions impliquant deux liaisons ioniques et une liaison hydrogène.

Les groupes indiqués avec des signes + ou - sont évidents. Ceux avec les "H" en eux sont des groupes capables de liaison hydrogène. Il est possible qu'un ou plusieurs des groupes "R" inutilisés dans le site actif puissent également aider avec les attractions de van der Waals entre eux et le substrat.

Si la disposition des groupes sur le site actif ou le substrat était même légèrement différente, la liaison ne serait presque certainement pas aussi bonne - et en ce sens, un substrat différent ne correspondrait pas au site actif de l'enzyme.

Ce processus de réaction du catalyseur avec le substrat et finalement de formation de produits est souvent résumé comme suit :

. . . où E est l'enzyme, S le substrat et P les produits.

La formation du complexe est réversible - le substrat pourrait évidemment à nouveau se détacher avant de se transformer en produits. La deuxième étape est présentée comme à sens unique, mais peut être réversible dans certains cas. Cela dépendrait de l'énergétique de la réaction.

Alors pourquoi s'attacher à une enzyme augmente-t-il la vitesse à laquelle le substrat se transforme en produits ?

Il n'est pas du tout évident pourquoi cela devrait être - et la plupart des sources fournissant des informations à ce niveau d'introduction ne font que les passer sous silence ou en parler en termes généraux vagues (ce que je vais être obligé de faire, parce que je peux ' t trouver un exemple simple pour en parler !).

Les catalyseurs en général (et les enzymes ne font pas exception) fonctionnent en fournissant à la réaction une voie avec une énergie d'activation plus faible. La fixation du substrat sur le site actif doit permettre des mouvements d'électrons qui finissent par rompre les liaisons beaucoup plus facilement que si l'enzyme n'était pas là.

Étrangement, il est beaucoup plus facile de voir ce qui pourrait se passer dans d'autres cas où la situation est un peu plus compliquée. . .

Ce que nous avons dit jusqu'à présent est une simplification excessive majeure pour la plupart des enzymes. La plupart des enzymes ne sont pas en fait de simples molécules de protéines pures. D'autres morceaux et morceaux non protéiques sont nécessaires pour les faire fonctionner. Ceux-ci sont connus comme cofacteurs.

En l'absence du bon cofacteur, l'enzyme ne fonctionne pas. Pour ceux d'entre vous qui aiment collectionner des mots obscurs, la molécule de protéine inactive est connue comme un apoenzyme. Lorsque le cofacteur est en place pour qu'il devienne une enzyme active, on l'appelle un holoenzyme.

Noter: Si vous ne collectionnez pas les mots obscurs, ne vous en faites pas ! Ni l'un ni l'autre n'apparaît dans les programmes que j'essaie de couvrir avec ce matériel. J'ai passé ma vie dans l'enseignement de la chimie sans avoir rencontré l'un ou l'autre avant de faire des recherches sur ce sujet !

Il existe deux types de cofacteurs fondamentalement différents. Certains sont étroitement liés à la molécule de protéine de sorte qu'ils deviennent une partie de l'enzyme - ils sont appelés groupes prothétiques.

Certains sont entièrement exempts de l'enzyme et se fixent au site actif à côté du substrat - ceux-ci sont appelés coenzymes.

Groupes prothétiques

Les groupes prothétiques peuvent être aussi simples qu'un seul ion métallique lié à la structure de l'enzyme, ou peuvent être une molécule organique plus compliquée (qui peut également contenir un ion métallique). Les enzymes anhydrase carbonique et catalase sont des exemples simples des deux types.

Ions zinc dans l'anhydrase carbonique

L'anhydrase carbonique est une enzyme qui catalyse la conversion du dioxyde de carbone en ions hydrogénocarbonate (ou l'inverse) dans la cellule. (Si vous cherchez cela ailleurs, vous constaterez que les biochimistes ont tendance à persister à appeler l'hydrogénocarbonate par son ancien nom, bicarbonate !)

En fait, il existe toute une famille d'anhydrases carboniques toutes basées sur des protéines différentes, mais toutes possèdent un ion zinc lié au site actif. Dans ce cas, le mécanisme est bien compris et simple. Nous allons examiner cela en détail, car c'est une bonne illustration du fonctionnement des enzymes.

Important: C'est juste un exemple! Si vous suivez un programme de chimie au Royaume-Uni pour les 16 à 18 ans, il n'est presque certainement pas nécessaire d'apprendre cela. En cas de doute, vérifiez votre programme. S'il ne demande pas explicitement cette réaction en détail, vous n'avez pas besoin de l'apprendre. Pour répéter - je l'utilise juste pour illustrer comment les enzymes effectuent une réaction simple.

L'ion zinc est lié à la chaîne protéique via trois liens pour séparer les résidus d'histidine dans la chaîne - représentés en rose sur l'image d'une version de l'anhydrase carbonique. Le zinc est également attaché à un groupe -OH - montré dans l'image en utilisant le rouge pour l'oxygène et le blanc pour l'hydrogène.

Noter: Ce schéma vient de Wikipédia. Je n'ai aucune raison de douter de son exactitude, mais je ne peux pas le garantir.

Pour autant que j'ai pu le découvrir, toutes les différentes formes d'anhydrase carbonique ont l'ion zinc lié à trois résidus d'histidine de cette manière - indépendamment de ce qui se passe dans le reste de la molécule de protéine. Si je me trompe sur cette généralisation, pourriez-vous s'il vous plaît me le faire savoir via l'adresse sur la page à propos de ce site.

La structure de l'acide aminé histidine est . . .

. . . et quand il fait partie d'une chaîne protéique, il est relié comme ceci :

Si vous regardez le modèle de l'arrangement autour de l'ion zinc dans l'image ci-dessus, vous devriez au moins pouvoir distinguer la partie annulaire des trois molécules.

L'ion zinc est lié à ces cycles histidine via des liaisons covalentes datives (covalentes coordonnées) à partir de paires isolées sur les atomes d'azote. Simplification de la structure autour du zinc. . .

L'arrangement des quatre groupes autour du zinc est approximativement tétraédrique. Notez que j'ai déformé l'arrangement à peu près tétraédrique habituel des paires d'électrons autour de l'oxygène - c'est juste pour garder le diagramme aussi clair que possible.

C'est donc la structure autour du zinc. Comment cela catalyse la réaction entre le dioxyde de carbone et l'eau ?

Une molécule de dioxyde de carbone est maintenue par une partie voisine du site actif de sorte que l'une des paires isolées sur l'oxygène pointe directement vers l'atome de carbone au milieu de la molécule de dioxyde de carbone. L'attacher à l'enzyme augmente également la polarité existante des liaisons carbone-oxygène.

Si vous avez fait le moindre travail sur les mécanismes de réaction organique, alors ce qui va se passer est assez évident. La paire isolée forme une liaison avec l'atome de carbone et une partie de l'une des liaisons carbone-oxygène se brise et laisse l'atome d'oxygène avec une charge négative.

Ce que vous avez maintenant est un ion hydrogénocarbonate attaché au zinc.

Le diagramme suivant montre cela séparé et remplacé par une molécule d'eau de la solution cellulaire.

Tout ce qu'il faut maintenant pour ramener le catalyseur à son point de départ, c'est que l'eau perde un ion hydrogène. Ceci est transféré par une autre molécule d'eau à un résidu d'acide aminé voisin avec un azote dans le groupe "R" - et finalement, par une série de transferts similaires, hors du site actif complètement.

. . . et l'enzyme anhydrase carbonique peut effectuer cette séquence de réactions environ un million de fois par seconde. C'est une merveilleuse pièce de machinerie moléculaire!

Permettez-moi de répéter encore une fois : si vous passez un examen de chimie au Royaume-Uni pour les 16 à 18 ans, il est peu probable que vous ayez besoin de détails sur cette réaction. J'en ai parlé en détail pour montrer que bien que les enzymes soient des molécules compliquées, tout ce qu'elles font est une chimie de base. C'est juste que cet exemple particulier est beaucoup plus facile à comprendre que la plupart !

Le groupe hème (US : hème) en catalase

Rappelez-vous le modèle de catalase de plus haut dans la page. . .

A l'époque, j'évoquais les groupements non protéiques que celui-ci contient, représentés en rose sur la photo. Ceux-ci sont hème (US : hème) des groupes liés à la molécule de protéine, et une partie essentielle du fonctionnement de la catalase. Le groupe hème est un bon exemple de groupe prothétique. Si ce n'était pas là, la molécule de protéine ne fonctionnerait pas comme un catalyseur.

Les groupes hème contiennent un ion fer (III) lié à une molécule en anneau - l'une des nombreuses molécules apparentées appelées porphyrines. Le fer est bloqué au centre de la molécule de porphyrine via des liaisons covalentes datives à partir de quatre atomes d'azote dans la structure cyclique.

Il existe différents types de porphyrine, il existe donc différents groupes d'hèmes. Celui qui nous intéresse s'appelle l'hème B, et un modèle du groupe de l'hème B (avec l'ion fer(III) en gris au centre) ressemble à ceci :

Noter: Ce diagramme provient de Wikipédia, et vous trouverez également une structure appropriée pour le groupe sur la page à laquelle vous accéderez en suivant ce lien si vous êtes intéressé (et bien d'autres informations que vous ne voudrez probablement pas connaître !) .

Vous avez peut-être rencontré de l'hémoglobine dans le transport de l'oxygène dans le sang. C'est le même groupe hémique qui est au cœur de cela - avec une petite différence. Dans l'hémoglobine, le fer est présent sous forme de fer (II) plutôt que de fer (III).

La réaction que la catalase effectue est la décomposition du peroxyde d'hydrogène en eau et oxygène.

Beaucoup de travail a été fait sur le mécanisme de cette réaction, mais je ne vais vous en donner qu'une version simplifiée plutôt que de la décrire intégralement. Bien que cela semble assez simple en surface, il y a beaucoup de choses cachées qui le compliquent.

Essentiellement, la réaction se déroule en deux étapes et implique que le fer change son état d'oxydation. Un changement facile d'état d'oxydation est l'une des principales caractéristiques des métaux de transition. En laboratoire, le fer a généralement deux états d'oxydation (ainsi que zéro dans le métal lui-même), +2 et +3, et passe facilement de l'un à l'autre.

En catalase, le changement est de +3 au +4 beaucoup moins courant et inversement.

Dans la première étape, il y a une réaction entre une molécule de peroxyde d'hydrogène et le site actif pour donner :

L'"enzyme" dans l'équation fait référence à tout (groupe hème et protéine) à l'exception de l'ion fer. Le "(III)" et le "(IV)" sont les états d'oxydation du fer dans les deux cas. Cette équation (et la suivante) ne sont PAS des équations chimiques appropriées. Ce ne sont que des résumés des choses les plus évidentes qui se sont produites.

Le nouvel arrangement autour du fer réagit alors avec un deuxième peroxyde d'hydrogène pour régénérer la structure d'origine et produire de l'oxygène et une deuxième molécule d'eau.

Ce qui est caché dans cette simplification, ce sont les autres choses qui se produisent en même temps - par exemple, le reste du groupe hème et certains des résidus d'acides aminés autour du site actif sont également modifiés à chaque étape de la réaction.

Et si vous pensez à ce qui doit arriver à la molécule de peroxyde d'hydrogène dans les deux réactions, cela doit être plus compliqué que cela ne le suggère. Le peroxyde d'hydrogène est réuni en H-O-O-H, et pourtant les deux hydrogènes finissent par être attachés au même oxygène. C'est une chose assez compliquée à organiser en petites étapes dans un mécanisme, et implique le transfert d'ions hydrogène via des résidus d'acides aminés dans le site actif.

Alors, avez-vous besoin de vous souvenir de tout cela à des fins de chimie à ce niveau ? Non - pas à moins que votre programme ne vous le demande spécifiquement. Il s'agit essentiellement d'une illustration du terme "groupe prothétique".

Il montre également que même dans une situation biochimique, les métaux de transition se comportent de la même manière qu'en chimie inorganique - ils forment des complexes et changent d'état d'oxydation.

Et si vous voulez suivre cela pour regarder en détail ce qui se passe, vous trouverez le même type d'interactions autour du site actif que nous avons examiné dans le cas plus simple de l'anydrase carbonique. (Mais s'il vous plaît, ne perdez pas de temps là-dessus, sauf si vous y êtes obligé - c'est vraiment compliqué !)

Les coenzymes sont une autre forme de cofacteur. Ils sont différents des groupes prothétiques en ce qu'ils ne sont pas attachés de façon permanente à la molécule de protéine. Au lieu de cela, les coenzymes se fixent au site actif à côté du substrat et la réaction les implique tous les deux. Une fois qu'ils ont réagi, ils quittent tous les deux le site actif - les deux ont changé d'une manière ou d'une autre.

Un diagramme simple montrant un substrat et une coenzyme ensemble dans le site actif pourrait ressembler à ceci :

Il est beaucoup plus facile de comprendre cela avec un exemple (relativement) simple.

NAD+ comme coenzyme avec l'alcool déshydrogénase

L'alcool déshydrogénase est une enzyme qui démarre le processus par lequel l'alcool (éthanol) dans le sang est oxydé en produits inoffensifs. Le nom "déshydrogénase" suggère qu'il oxyde l'éthanol en en éliminant les hydrogènes.

La réaction se fait en fait entre l'éthanol et le coenzyme NAD+ attaché côte à côte au site actif de la molécule de protéine. Le NAD+ est une coenzyme couramment utilisée dans toutes sortes de réactions redox dans la cellule.

NAD+ signifie nicotinamide adénine dinucléotide. Le signe plus qui fait partie de son nom est dû au fait qu'il porte une charge positive sur un atome d'azote dans la structure.

La partie "nicotinamide" de la structure provient de la vitamine appelée diversement vitamine B3, niacine ou acide nicotinique. Plusieurs coenzymes importantes sont dérivées des vitamines.

Noter: Je ne vais pas vous confondre avec les structures du NAD+ ou même de l'acide nicotinique - cette page est déjà assez longue ! Si vous êtes intéressé, ils sont faciles à trouver via une recherche Google. En commun avec ce que j'ai fait sur le reste de cette page, ce n'est qu'un exemple pour illustrer le fonctionnement d'une coenzyme qui est raisonnablement facile à comprendre. Il est peu probable que vous ayez besoin de détails pour un examen de chimie à ce niveau.

L'éthanol est oxydé par une réaction avec le NAD+ aidé par le site actif de l'enzyme. A la fin de la réaction, de l'éthanal (acétaldéhyde) est formé, et le NAD+ a été converti en un autre composé connu sous le nom de NADH.

Quant au NAD+, il a capté un atome d'hydrogène ainsi qu'un électron supplémentaire qui a neutralisé la charge.

Les deux principaux produits - l'éthanal et le NADH - quittent le site actif et sont traités ultérieurement dans d'autres réactions cellulaires.

L'éthanal très toxique est immédiatement oxydé en acide éthanoïque en utilisant une enzyme différente, mais encore une fois en utilisant le NAD+ comme coenzyme. Et l'acide éthanoïque qui en résulte réagit à travers toute une série d'autres réactions contrôlées par les enzymes pour finir par se transformer en dioxyde de carbone et en eau.

Et le NADH ? Il s'agit d'un coenzyme à part entière, qui participe à des réactions où quelque chose doit être réduit. L'atome d'hydrogène et l'électron supplémentaire qu'il a récupéré de l'éthanol sont donnés à autre chose. Au cours du processus, bien sûr, le NADH est à nouveau oxydé en NAD +.

De manière générale, pour un substrat S à réduire :

Et une dernière fois - avez-vous besoin de vous souvenir de tout cela ? Non, à moins que cet exemple particulier ne figure dans votre programme.

Noter: Parce que cette page devient si longue, et parce qu'il y a encore pas mal de chimie enzymatique à discuter, elle continue sur deux autres pages. Vous trouverez le lien vers le premier d'entre eux ci-dessous.

Ce qui suit est une page sur l'effet de la concentration du substrat, de la température et du pH sur les enzymes, puis une autre page sur les inhibiteurs d'enzymes.

Des questions pour tester votre compréhension

S'il s'agit de la première série de questions que vous posez, veuillez lire la page d'introduction avant de commencer. Vous devrez utiliser le BOUTON RETOUR de votre navigateur pour revenir ici par la suite.


Comprenons-nous comment (certaines) protéines fonctionnent ? - La biologie

Qu'est-ce que le génie génétique?
Le génie génétique est le processus consistant à ajouter manuellement un nouvel ADN à un organisme. Le but est d'ajouter un ou plusieurs nouveaux traits qui ne sont pas déjà trouvés dans cet organisme. Des exemples d'organismes génétiquement modifiés (transgéniques) actuellement sur le marché comprennent des plantes résistantes à certains insectes, des plantes qui peuvent tolérer des herbicides et des cultures à teneur en huile modifiée.

Comprendre le génie génétique : biologie fondamentale
Pour comprendre le fonctionnement du génie génétique, il faut comprendre quelques concepts clés de la biologie.

CONCEPT #1 : Qu'est-ce que l'ADN ?
L'ADN est la recette de la vie. L'ADN est une molécule présente dans le noyau de chaque cellule et se compose de 4 sous-unités représentées par les lettres A, T, G et C. L'ordre de ces sous-unités dans le brin d'ADN contient un code d'information pour la cellule. Tout comme l'alphabet anglais compose des mots utilisant 26 lettres, le langage génétique utilise 4 lettres pour épeler les instructions sur la façon de fabriquer les protéines dont un organisme aura besoin pour se développer et vivre.

De petits segments d'ADN sont appelés gènes. Chaque gène contient les instructions pour produire une seule protéine. Cela peut être comparé à une recette pour faire un plat de nourriture. Une recette est un ensemble d'instructions pour préparer un seul plat.

Un organisme peut avoir des milliers de gènes. L'ensemble de tous les gènes d'un organisme est appelé génome. Un génome peut être comparé à un livre de recettes qui fait de cet organisme ce qu'il est. Chaque cellule de chaque organisme vivant a un livre de cuisine.

CONCEPT #2 : Pourquoi les protéines sont-elles importantes ?
Les protéines font le travail dans les cellules. Ils peuvent faire partie de structures (telles que les parois cellulaires, les organites, etc.). Ils peuvent réguler les réactions qui ont lieu dans la cellule. Ou ils peuvent servir d'enzymes, qui accélèrent les réactions. Tout ce que vous voyez dans un organisme est soit constitué de protéines, soit le résultat d'une action protéique.

CONCEPT #3 : Quelle est l'importance de l'ADN dans le génie génétique ?
L'ADN est un « langage universel », ce qui signifie que le code génétique signifie la même chose dans tous les organismes. Ce serait comme si tous les livres de cuisine du monde étaient écrits dans une seule langue que tout le monde connaît. Cette caractéristique est essentielle au succès du génie génétique. Lorsqu'un gène d'un trait souhaitable est prélevé dans un organisme et inséré dans un autre, il donne à l'organisme « récepteur » la capacité d'exprimer ce même trait.

Comment se fait le génie génétique ?
Le génie génétique, également appelé transformation, consiste à retirer physiquement un gène d'un organisme et à l'insérer dans un autre, ce qui lui donne la capacité d'exprimer le trait codé par ce gène. C'est comme prendre une seule recette d'un livre de cuisine et la placer dans un autre livre de cuisine.

Comment le génie génétique se compare-t-il à la sélection traditionnelle?
Bien que le but à la fois du génie génétique et de la sélection végétale traditionnelle soit d'améliorer les caractéristiques d'un organisme, il existe des différences clés entre eux.

En utilisant l'analogie de recette, l'élevage traditionnel revient à prendre deux livres de cuisine et à combiner toutes les autres recettes de chacun dans un livre de cuisine. Le produit est un nouveau livre de cuisine avec la moitié des recettes de chaque livre original. Par conséquent, la moitié des gènes de la progéniture d'un croisement proviennent de chaque parent.

La sélection est également moins précise que le génie génétique. En élevage, la moitié des gènes de chaque parent sont transmis à la progéniture. Cela peut inclure de nombreux gènes indésirables pour des traits qui ne sont pas recherchés dans le nouvel organisme. Le génie génétique, cependant, permet le mouvement d'un seul ou de quelques gènes.


Le dosage du biuret peut fournir une estimation quantitative de la concentration de protéines afin que nous puissions analyser les résultats expérimentaux ou optimiser une expérience. Rappelons que le réactif biuret change de couleur avec une intensité proportionnelle à la concentration de protéines dans un échantillon (dans certaines limites). Pour estimer la concentration en protéines dans un échantillon dont la concentration n'est pas connue, nous devons utiliser normes en comparaison. Les étalons sont des échantillons contenant des quantités connues de protéines. Lorsque nous mélangeons le réactif coloré avec les standards, nous obtenons une gamme d'intensités de couleur auxquelles comparer les inconnues.

On pourrait estimer la concentration en protéines des inconnues en comparant chaque inconnue avec l'ensemble de normes, mais cette méthode présente des inconvénients évidents. Cela dépend de notre jugement et bien sûr il y a ce qu'il faut faire lorsque le changement de couleur d'un inconnu se situe entre les changements de couleur de deux normes. La dernière fois que nous vous avons présenté un appareil appelé spectrophotomètre, qui convertit le changement de couleur en une quantité appelée absorbance valeur. En mesurant les valeurs d'absorbance correspondant à un ensemble de normes de protéines, nous pouvons tracer une courbe standard d'absorbance en fonction de la quantité de protéines. L'absorbance et la quantité de protéines sont des variables continues, nous devons donc ajouter une ligne de tendance qui relie l'absorbance à la quantité sur toute la plage utilisable du test.

Nous pouvons estimer la quantité de protéine dans une inconnue à partir de son absorbance en lisant la quantité correspondante sur la courbe standard. La concentration de l'inconnu est simplement la quantité estimée divisée par le volume d'échantillon qui a été ajouté au tube.


Catalase - Une enzyme extraordinaire

La catalase est l'un des catalyseurs les plus puissants connus. Les réactions qu'il catalyse sont cruciales pour la vie. La catalase catalyse la conversion du peroxyde d'hydrogène, un agent oxydant puissant et potentiellement nocif, en eau et en oxygène moléculaire. La catalase utilise également du peroxyde d'hydrogène pour oxyder les toxines, notamment les phénols, l'acide formique, le formaldéhyde et les alcools.

Je dois placer un avertissement ici pour souligner que mon intérêt pour la catalase s'est développé à partir d'intérêts en tant que programmeur informatique comparant des séquences de protéines. Je n'ai pas une bonne formation en chimie des protéines et les versions précédentes de cette page contenaient des erreurs importantes. Si vous trouvez des erreurs, veuillez prendre le temps de m'envoyer un e-mail afin que je puisse corriger et mettre à jour cette page. Puisque j'écris ici à propos de choses qui m'intriguent ou m'ont intrigué à propos de Catalase, il est probable qu'il y ait plus de mes erreurs à trouver !

Je suis également intéressé à créer des liens vers d'autres sites Web contenant des informations sur Catalase.

Vos commentaires sont les bienvenus, envoyez-les à :

Catalase

H 2 O 2 est un puissant agent oxydant et est potentiellement dommageable pour les cellules. En empêchant une accumulation excessive de H 2 O 2 , la catalase permet aux processus cellulaires importants qui produisent H 2 O 2 en tant que sous-produit de se dérouler en toute sécurité.

J'ai choisi Catalase pour le nom de domaine de mon site Web en partie parce que la Catalase consomme H 2 O 2 d'une autre manière :

La réaction peroxydative

La catalase effectue un « remaniement » très élégant des composés toxiques. Dans la réaction peroxydative suivante, une deuxième famille de réactions catalysées par la catalase, les possibilités pour le composé RH 2 incluent les phénols, l'acide formique, le formaldéhyde et les alcools :

L'astuce consistant à prendre des toxines et le H 2 O 2 potentiellement nocif et à les recombiner pour produire des produits et de l'eau inoffensifs ou utiles m'a semblé très intéressante. Malheureusement, les détails sont rares. Je n'ai pas encore trouvé de détails sur la spécificité de la catalase pour différents RH 2 , ni sur la facilité avec laquelle elle catalyse les réactions peroxydatives par rapport à la catalyse de la dismutation du peroxyde d'hydrogène.

Les deux réactions catalysées par la catalase, la dismutation du peroxyde d'hydrogène et la réaction peroxydative consomment du H 2 O 2 . L'activité de la catalase dans la cellule est donc importante pour certains des processus suivants :

Peroxysomes partiellement oxyder les acides gras produisant H 2 O 2 comme sous-produit.

Cette oxydation peroxysomale raccourcit les acides gras à une longueur C8 ou plus longue et facilite une dégradation énergétiquement efficace dans la mitochondrie.

L'oxydation peroxysomale est légèrement moins efficace pour la production d'ATP que l'oxydation mitochondriale. Cependant, c'est moins un gaspillage d'énergie disponible qu'il n'y paraît. Une partie de « l'énergie manquante » est enfermée dans le pouvoir oxydant de H 2 O 2 qui est utilisé dans la réaction de peroxydation décrite précédemment.

Une autre réaction redox qui implique indirectement la catalase concerne la production d'ADN.

La riboncléotide réductase est responsable de la conversion des ribonucléotides diphosphates en leurs désoxyribonucléotides diphosphates correspondants. La ribonucléotide réductase possède un radical libre tyrosyle essentiel à son action. Ce radical est produit par une enzyme, la NAD(P)H:flavine oxydoreduxtase, qui libère l'ion superoxyde, O - 2 • et ce radical très réactif est converti en H 2 O 2 par l'action de la Superoxyde Dismutase :

L'H 2 O 2 ainsi généré est alors un substrat pour la Catalase.

Dans les plantes, H 2 O 2 est généré dans photorespiration - un processus qui annule apparemment inutilement une partie du travail de photosynthèse!

La photorespiration se produit par la synthèse du glycolate à partir du 3PG dans le chloroplaste et la conversion du glycolate en 3PG via le peroxysome. Cela utilise de l'énergie dans le NADH et l'ATP, consommant de l'O 2 et libérant du CO 2 dans le processus. Une hypothèse est que la photorespiration protège les plantes des dommages photooxydatifs lorsque les niveaux de lumière sont élevés et que le CO 2 est insuffisant.

Lorsque j'ai entendu parler de la catalase pour la première fois, j'ai trouvé extraordinaire que la catalase puisse avoir essentiellement deux rôles catalytiques distincts, chacun impliquant H 2 O 2 . Étant donné que le seul centre Fe du groupe hème prothétique participe sûrement au site actif, cela suggère qu'un seul site actif a deux fonctionnalités ! Le large spectre de spécificité de R dans la réaction peroxydative est moins un casse-tête, car un seul atome de carbone de R est impliqué dans la formation et la rupture des liaisons. Une grande variation dans le reste de « R » est possible s'il n'a pas besoin de se conformer à la surface de la catalase.

Considérées comme des équations chimiques, dans la réaction peroxydative, une molécule telle que CH 3 CH 2 OH prend la place de l'un des H 2 O 2 dans la réaction de dismutation. Si le même site actif et essentiellement le même mécanisme remplissent les deux fonctions, il semblerait que H-O-O-H et H-C-O-H (où H et CH 3 sont attachés en C) doivent adopter des conformations presque identiques au contact de la catalase. Si H-O-O-H s'adapte bien au site actif dans la catalase, on s'attendrait normalement à ce que H-C-O-H soit un très mauvais ajustement.

Cette extraordinaire bifonctionnalité de la catalase m'a amené à me demander s'il existe peut-être une modification post-traductionnelle ou un effet allostérique encore méconnu qui spécialise et affine la catalase pour l'un ou l'autre de ses deux rôles. Si tel était le cas, nous pourrions en savoir plus en comparant les catalases dans les peroxysomes de différents types de tissus où l'importance relative de la dismutation et des réactions peroxydatives devrait être différente.

On pourrait s'attendre à ce que certaines catalases soient meilleures à la réaction peroxydative que d'autres. Il s'avère que c'est ainsi. Les catalases se répartissent en deux classes principales, les catalases HPI et HPII.

Les HPII Catalases catalysent uniquement la dismutation de H 2 O 2 alors que les HPI Catalases ont les deux activités décrites. Cela laisse encore la question de savoir comment les HPI Catalases atteignent leur bifonctionnalité.

Les HPI Catalases existent sous forme de deux isozymes, HPI-A et HPI-B et ces sédiments se déposent à des densités légèrement différentes.

I would be interested to know whether these two isozymes of HPI Catalase correspond to the two distinct functions, whether or not they are coded for by the same gene using alternative intron splicing and how the relative abundance of HPI-A and HPI-B is regulated.

  1. The active site of an enzyme is only a small fraction of the total surface area of a protein
  2. The right relative velocity and orientations of interacting molecules is crucial to their reacting.

In my view the conventional interpretation is too good to be true.

It seems more likely to me that some assumption made in calculating Catalase's efficiency relative to the diffusion limit is not valid.

An alternative way to look at this is that Catalase has found a way to overcome the calculated diffusion limit, possibly some way to achieve more collisions, with a lower proportion of collisions leading to a reaction

    Potential Gradient: If the substrate is charged a potential gradient can bring the molecules together "faster than diffusion". This could work in vivo but not in vitro (in a homogeneous system) for it needs structure for this to work. It's a non-starter for explaining Catalase's efficiency as the substrates are uncharged.

There is further structure within the peroxisome which may be relevant as may the peroxisome's location in the cell.

In tobacco leaf cells peroxisomes, a paracrystalline core can take up most of the volume. Typically this core makes contact with a chloroplast along one surface. In fat storing cotyledon cells g lyoxosomes,(an alternative name for peroxisomes), can be seen making close contact with lipid bodies where the fat is stored. In both cases one would anticipate that a higher level "efficient feed through" is in operation here with substrates being fed through from the adjacent organelle.

All three of the above reasons, 1-3 , are non starters for explaining measurements of Catalase's efficiency made in vitro .

Binding sites of relatively low affinity will increase the effective local concentration of a substrate. They therefore act as a "buffer" aiding transfer of the substrate to the active site. They can also affect the relative speed and orientation of substrates. A charged group can act as a weak binding site for polar molecules for it will increase the local concentration of polar molecules - as happens with shells of water molecules around a solvated ion. The diffusion limit still operates but we are now dealing with 'diffusion into a sphere of influence', rather than diffusion to the active site. The increased surface area of the sphere of influence relative to that of the Catalase molecule itself increases the diffusion limit.

Although the effect of weak binding sites is easiest to describe in terms of a single Catalase molecule in isolation, at least in principle weak binding sites could help Catalase activity in a co-operative process. If Catalase enzymes interact with each other, they could in principle collect and orient Hydrogen Peroxide molecules for each other.

  • Effect of laser light on Catalase activity.
  • Assays for Catalase (for people with Mercury poisoning).
  • Catalase and Vitiligo.
  • Current literature on Catalase.
  • Help with 'A' level experimental work, "What is Catalase's optimal pH?" .

If you know of links to web pages which address these questions, please tell me and I can add them to the list on the Catalase links page . Some answers are already there. If you have questions about Catalase that you would like answers to, please tell me and I can add them to the list above.


Carbohydrates: The Misunderstood One

Carbohydrates seem to be the focus of most diets you read about (especially fat-loss diets), so it makes sense to start here.

Carbs have taken a real beating in the media ever since some guy named Atkins (you may have heard of him) decided we weren’t allowed to eat doughnuts anymore. (Prior to this we were allowed to eat doughnuts, but they had to be reduced fat this made us feel better about ourselves.)

All joking aside, carbs have a bad reputation, or at least a worse one than they deserve.

Carbs come in a variety of forms. Some are good for you, and some are bad. The bad ones are usually highly processed and could barely be considered food other than the fact that they’re edible. They may be delicious, but they’re also the result of some crazy scientific processes.

Of course, if you process the crap out of anything, it reaches a point where it just isn’t healthy anymore. This doesn’t mean carbs are evil and to blame for the obesity epidemic—it just means that eating processed foods that are loaded with sugars and highly palatable are great at making people fat.

Pourquoi? Because we end up eating far too much of it. The reality is, your diet pouvez include some processed carbs too, as long as it’s a minimal amount of the overall amount you eat.

Carbs 101: Simple vs. Complex

Carbohydrates are made up of sugar molecules, which your body breaks down into fuel, especially when you’re working hard. Sugars, starches, and fiber are all basic forms of the carbohydrate.

There are two main types of carbohydrates: simple and complex.

We could also mention fibrous carbs that you can find in foods like green veggies, lettuce, cabbage, broccoli, sprouts, spinach, cauliflower, peppers, cucumbers, zucchini … buuuut we won’t.

For the purposes of this discussion of carbs, we only want to touch on stuff that is probably causing issues with your weight. This doesn’t mean that these foods don’t count. They do.

But I don’t think a primary cause of weight gain is eating too many vegetables. And after coaching literally thousands of people, it’s become very clear that eating more veggies has always been a good thing.

Quite simply, eating vegetables allows you to eat more. And by eating more, you’re less hungry. And when you consider that hunger is strongly associated weight weight gain, winning war on pendre is half the battle.

Simple Carbohydrates

In the most basic sense, simple carbohydrates include table sugar, syrup, and soda. Most of the time, these carbs should be avoided (exceptions include cheat days or small daily indulgences, which should be included in any plan) and are usually the “bad carbs” that fitness pros talk about. Also included on this list are things like candy, cake, beer, and cookies. En d'autres termes, the best ones.

Complex Carbohydrates

Complex carbohydrates include oatmeal, apples, cardboard, and peas.

For a long time, people believed that complex carbohydrates were universally better for you than simple carbohydrates, but that isn’t always the case.

You see, your body takes both complex and simple carbohydrates and tries to break them down into useable sugar energy to fuel your muscles and organs. It’s not the type of carbohydrate that really matters, but how quickly your body can break it down and how much it will spike your blood glucose levels.

It’s not as simple as dividing complex carbs from simple ones, though. A slightly more sophisticated way to rate carbohydrate quality is something called the glycemic index (GI).

The GI attempts to classify foods by how quickly they break down and how high they boost blood sugar levels.

For a while, the GI was all the rage, and people argued that by following a low-GI diet, you’d keep insulin levels in check even while eating more carbs overall.

This has turned out to be only partially true. Which is to say that while it’s probably better to eat low GI foods than high ones, there probably won’t be a tremendous difference in your waistline if you’re still eating your weight in sweet potatoes instead of Cheerios.

Neither low-carb diets nor low-GI diets are a magic pill for fat loss the main thing is to eat the right amount of healthy foods that fuel metabolism, which in turn will help you burn fat.

The important thing to remember is that your body needs carbs, even if some of the fad diets tell you otherwise. This becomes even more important if you’re performing intense exercise. Without carbohydrates, your body will begin to break down your muscle tissue to fuel your body, which will sabotage your efforts.

Carb lovers lament low-carb diets, and anti-carb crusaders posit that you can avoid carbs for the most part and still do well.

It is true that low-carb diets offer many health benefits, but as I’ve stated before, low carb doesn’t mean no carb.

Just as important, those health benefits don’t mean low carb is strategically better for fat loss. Recherche publiée dans Le Journal Américain de Nutrition Clinique dropped a bomb when it compared a lower carb diet to a higher carb diet and discovered no significant difference on fat loss, metabolism, or muscle retention.

Your Eating Tip: Ultimately, the number of carbs you eat is going to be highly based on personal preference, activity levels, and how your body reacts to what you eat. Carb intake should be determine after you prioritize fat and protein levels.


Second Question: What’s the difference between food science and nutrition?

A lot of my food science friends mock this question when their aunt questions them: “Oh, food science? Is that like nutrition?”

On my first day of orientation to the food science major, the room was shared with food science students and nutrition students. Even before orientation, I didn’t know the difference either what the professor said has resonated with me ever since:

Food Science is farm to fork, Nutrition is afterward.

En d'autres termes, Food Science is before we eat the food, Nutrition is what the food does to the body.

Food Science includes but is not limited to growing, storing, processing, distributing, packaging,

From apples to apple sauce, to apple strudel at your hotel breakfast, those have been inspected and blessed by the science of safety, quality, sensory, and processing

But don’t get me wrong, these two professions are getting ever intermingled and every year it seems like the line blurs more and more.

You see, us food scientists need to listen to nutritionists to make our products more attractive and more healthy. That’s the trend nowadays: food needs to be healthy. Peu importe ce que.

In my situation, I work for a popular health and wellness company and I talk to nutritionists daily to make sure my protein bars are low in sugar and high in protein while still not decaying rapidly, turning as hard as a rock, and tastes great.

I also love talking to nutritionists about which and how much fiber I can use without causing the next sewage blockage of 2016.

And again, most nutritionists understand that certain things are needed to make our food taste better or last longer and I suggest really talking to someone who is actually a dietician the next time you hear a food is bad for you. Not your aunt. Unless your aunt is a nutritionist.

Most bloggers who tout the media on stuff used in the food industry don’t really have the credentials to really stake claims. I’m not naming names, but you see it all the time on social media how a blogger can have such a sphere of influence, they can convince the biggest companies to not put stuff in their stuff.

As an old professor used to say, “It’s not the poison, it’s the dose”. You can overdose on water, sugar, caffeine, and aspartame but in literally scientifically proven amounts that is backed by 100s of studies, they are ok in the recommended doses. There are millions of tests that the government mandates that tells people what’s safe and what’s not safe and in what amounts.


Understanding Hormone Receptors and What They Do

Cell receptors, including hormone receptors, are special proteins found within and on the surface of certain cells throughout the body, including breast cells. These receptor proteins are the “eyes” and “ears” of the cells, receiving messages from substances in the bloodstream and then telling the cells what to do. In other words, the receptors act like an on-off switch for a particular activity in the cell. If the right substance comes along that fits into the receptor — like a key fitting into a lock — the switch is turned on and a particular activity in the cell begins.

One type of receptor found in normal breast cells is the hormone receptor. By attaching to hormone receptors, estrogen and/or progesterone contribute to the growth and function of breast cells. Estrogen and progesterone are often called “female hormones” because they play an important role in women’s menstrual cycle, sexual development, pregnancy, and childbirth. Even after menopause, however, women continue to have these hormones in their bodies. Men have them, too, although in much smaller amounts than women.

Like healthy breast cells, most breast cancer cells — but not all — have hormone receptors and respond to the signals coming from these hormones. Knowing whether or not breast cancer cells have hormone receptors is an important piece of information for making treatment decisions. For hormone-receptor-positive breast cancer cells, hormonal therapy can be used to interrupt the influence of hormones on the cells’ growth and overall functioning. If you take the hormone away or block it, as these medications do, the cancer cells are less likely to survive.

It’s also worth noting that some breast cancers that are hormone-receptor-positive can lose their receptors over time. The opposite is also true: hormone-receptor-negative cancers can gain receptors. If the breast cancer recurs in the future as advanced disease, doctors should order a repeat biopsy and retest the cancer for hormone receptors. If the cancer cells no longer have receptors, hormonal therapy is unlikely to help treat the cancer. If the cells have gained hormone receptors, however, then hormonal therapy may be helpful. (See this Research News article for more information.)

Your Guide to the Breast Cancer Pathology Report is an on-the-go reference booklet you can fill out with your doctor or nurse to keep track of the results of your pathology report. Order a free booklet by mail or download the PDF of the booklet to print it at home.


What microbiologists do

All around the world there are microbiologists making a difference to our lives &ndash ensuring our food is safe, treating and preventing disease, developing green technologies or tracking the role of microbes in climate change.

Microbiologists aim to answer many important global questions by understanding microbes. They work in many places, from labs in universities, research institutes and industrial companies, to investigating microbes in fieldwork. However knowledge of microbiology is not just important for these careers. Microbiologists can also use their knowledge and skills in a wide range of careers in industry (marketing, technical support and regulatory affairs) education (teaching, museums and science centres), business (patent attorney or accountant) and communications (public relations, journalism and publishing). You can explore the multitude of careers open to people with a science qualification at www.futuremorph.org.

Microbiologists in healthcare

When you first think of microbes the ones that make us ill may spring to mind: viruses that cause colds and &lsquoflu, or bacteria that can cause serious diseases such as meningitis and tuberculosis. However, microbes can also be beneficial in health and disease &ndash as they are used to make new therapies that help us to fight infections and illness.

Before microbiologists can solve the problems caused by microbes, or exploit their abilities, they have to find out how microbes work. They can then use this knowledge to prevent or treat disease, develop new technologies and improve our lives in general.

Microbiologists are essential in helping us to treat diseases. Many work as biomedical scientists in hospitals and laboratories: testing samples of body tissue, blood and fluids to diagnose infections, monitor treatments or track disease outbreaks. Some microbiologists work as clinical scientists in hospitals, universities and medical school laboratories where they carry out research and give scientific advice to medical staff. Other microbiologists work on disease-causing microbes, such as flu or tuberculosis, and the information they find is used to develop vaccines and improve current treatments.

Environment and climate change

While microbes are responsible for most of the methane produced on earth, contributing to global warming, this methane can also be beneficial as it can be used as a biofuel &ndash an alternative source of energy helping in the fight against climate change.

Microbes also play an important role in the planet's nutrient cycles the carbon cycle and nitrogen cycle are dependent on microbes.

Microbes can be used to clean up contaminated land and oil spills in an ecologically important process called bioremediation.

Some microbiologists study how microbes live alongside other creatures in different habitats from the ocean, to salt lakes and Polar Regions. Some develop early warning sensors to detect pollution and use microbes to treat industrial waste. Others contribute to the worldwide research on climate change by looking at how microbes affect atmospheric conditions and climate. Microbiologists also work alongside technologists and engineers to develop greener sources of energy produced from urban and industrial waste.

Agriculture and food security

Microbes are essential for the production of many foods. Most people know that microbes are used to make cheese, bread and yogurt, but did you know they are also used to make chocolate, Marmite and salami?

There are millions of bacteria living in our gut that help us take nutrients from our food and compete with 'bad' microbes to prevent illness. Some foods have probiotics added - live cultures of bacteria that boost the numbers of 'good' microbes and improve gut health.

Whilst microbes can cause disease in crops and farm animals, they can also help to control pests and weeds to increase crop yields.

Without agriculture there would be no food for us to eat. Microbiologists investigate the vital role of microbes in soil. Some concentrate on plant pests and diseases, developing ways to control them or even use microbes to control insect pests and weeds. Others research the microbes that cause diseases in farm animals. Many UK bioscience and food companies employ microbiologists. Some carry out research and develop new products. Others work in quality control in factories to monitor manufacturing processes and ensure the microbiological safety of goods such as medicines, food and drink.


  1. Starvation
  2. Poor diet
  3. Poor absorption of vitamins and minerals
  4. Damage to the digestive system
  5. Infection
  6. Alcoolisme

Babies born to mothers who had poor diets may have some form of mental retardation or behavioral problems. Also, children who do not receive adequate nutrition in their first few years of life may develop problems later. Often the effects of malnutrition and environmental problems, such as emotional and physical abuse, can combine to create behavioral problems. Therefore, the exact causes of behavioral disorders are difficult to determine.